¿Por qué la reducción de la temperatura del agua cambiaría tanto las fuerzas intermoleculares que las proteínas, una vez solubles en agua, se vuelven insolubles? Sé que la congelación puede crear una red cristalina, pero no veo cómo la temperatura se conectaría con las fuerzas intermoleculares del agua. Si incluso lo hace?
EDITAR: Entonces, ¿por qué una disminución de la temperatura cambiaría la forma en que una proteína interactúa con un solvente POLAR?
Esta respuesta trata sobre la desnaturalización en frío de las proteínas en lugar del efecto de la congelación.
La estructura plegada de una proteína es termodinámicamente estable como resultado de una pequeña diferencia favorable entre las energías libres de los estados plegado y desplegado. Para una proteína pequeña de un solo dominio, esta diferencia generalmente solo es equivalente a la fuerza de una pequeña cantidad de enlaces de hidrógeno: los estados plegados no son muy estables.
Se deben considerar las interacciones electrostáticas, los enlaces de hidrógeno y las interacciones de van der Waals dentro de la proteína, las interacciones dentro del solvente y las interacciones entre la proteína y el solvente, junto con cualquier efecto entrópico.
Un factor que interviene es el efecto que un grupo no polar expuesto de la proteína puede tener sobre el disolvente. Debido a que las moléculas de agua próximas a dicho grupo no polar no pueden formar enlaces de hidrógeno con él, se vuelven más ordenadas o parecidas al hielo, ya que solo pueden formar enlaces de hidrógeno entre sí. Esta es la base del efecto hidrofóbico: cuando una proteína se pliega y secuestra sus grupos no polares en el interior de la proteína, el cambio de entropía desfavorable en la proteína (es decir, se vuelve más ordenada) se compensa con el aumento del desorden en el agua.
A medida que baja la temperatura, el agua se vuelve más estructurada de todos modos, por lo que ya no se dispone de un aumento de la entropía del agua para compensar la disminución de la entropía del polipéptido plegado. Se altera el balance termodinámico y se favorece el estado desplegado.
Si las proteínas pasan de ser solubles en agua a insolubles en agua, significa que su estructura tridimensional cambió, porque esto determina cómo interactúa la proteína con el agua. La mayoría de las proteínas tienen residuos hidrófilos en el exterior en su configuración de estructura normal, lo que las hace solubles. Si esto cambia y algunos de los residuos hidrofóbicos llegan a la superficie de la proteína, es posible que la proteína ya no sea soluble.
El proceso de cambio de estructura (a veces también llamado 'desnaturalización') puede ser causado por muchos factores diferentes, básicamente todo lo que es diferente del interior de una célula (para humanos: ~37°, concentraciones de sal, ...) . Si el agua se congela, la red de cristal de hielo puede obligar a las proteínas a salir de su conformación/estructura normal; después de descongelar el hielo, es posible que no recuperen su estructura por sí mismas (esto depende de la proteína).
Para dar una respuesta a su edición: la temperatura no afecta la solubilidad directamente, el efecto es indirecto a través de un cambio en la estructura
confundido por todo
Nicolás
confundido por todo