¿Fuerzas estabilizadoras entre las secuencias de proteínas?

Sabemos que las estructuras de proteínas, desde secundarias hasta cuaternarias, se mantienen mediante interacciones no covalentes o débiles, incluidas interacciones electrostáticas, fuerzas de van der Waals y enlaces de hidrógeno. ¿Cuál es el significado de estas interacciones débiles, por qué son preferidas por naturaleza en lugar de interacciones covalentes fuertes?

Respuestas (1)

Las proteínas a menudo sufren cambios conformacionales. La energía de activación requerida para sufrir un cambio conformacional en una proteína con solo interacciones covalentes sería mucho mayor en comparación con la de una proteína con fuerzas de enlace más débiles.. Un ejemplo de un cambio conformacional observado en las enzimas es el cambio en la conformación durante la regulación alostérica, en la que una molécula efectora se une a un sitio de la enzima distante del sitio activo de la enzima. La unión de la molécula efectora induce un cambio conformacional que expone el sitio activo de la enzima. Otro ejemplo de cambio conformacional es el cambio en la conformación visto en Toll-Like-Receptors (TLR). Además, muchas proteínas cambian su conformación en respuesta al pH. Estos cambios probablemente no ocurrirían si la proteína solo contuviera enlaces covalentes, y la capacidad de las proteínas para sufrir tales cambios las hace sensibles al medio ambiente, además de permitirles llevar a cabo sus acciones enzimáticas, si tales acciones existen para esa proteína en particular. .

Aquí está el wiki sobre regulación alostérica https://en.wikipedia.org/wiki/Allosteric_regulation

Aquí hay una figura sobre cambios conformacionales en TLRs http://www.nature.com/ni/journal/v8/n7/fig_tab/ni0707-675_F1.html

Y aquí está la wiki sobre energía de activación, un concepto usado en química (ver la sección sobre catálisis y energía libre de Gibbs) https://en.wikipedia.org/wiki/Activation_energy

Hay ejemplos de interacciones covalentes que influyen en la estructura terciaria. Un ejemplo de ello es un puente disulfuro. Mire esta figura, donde las dos bolas amarillas constituyen un puente disulfuro e influyen en la estructura terciaria i.ytimg.com/vi/ysPt1lIllcs/hqdefault.jpg
Sé que existe una de las interacciones covalentes, como el puente disulfuro. Mi pregunta fue que la mayoría de las fuerzas estabilizadoras no son covalentes y cuál es el significado detrás de esto.
Por favor, vea mi respuesta anterior. Creo que es lo que buscas. Las interacciones no covalentes permiten que la proteína cambie fácilmente de conformación. Esto hace que la proteína sea dinámica y receptiva.
Por el contrario, si la proteína solo contuviera enlaces covalentes, su estructura sería rígida y requeriría energías de activación mucho más altas para cambiar la conformación (compare los cambios en la entalpía entre romper un enlace covalente y romper un enlace de hidrógeno).
si, me parece util..
La palabra que DonJulian usa para las proteínas, "dinámicas", está muy bien elegida. La vida es dinámica, las proteínas sustentan los seres vivos y sus propiedades dinámicas ayudan a transmitir dinamismo a la vida.
¿Fuerzas estabilizadoras entre las secuencias de proteínas?
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