Relación de entropía conformacional y plegamiento de proteínas.

Esta pregunta es un ejemplo de un problema general importante en biología química: "¿Cómo surge un sistema ordenado sin violar la segunda ley de la termodinámica?" Berg et al. tratar esto de la siguiente manera:

La Segunda Ley de la Termodinámica establece que la entropía total de un sistema y su entorno siempre aumenta para un proceso espontáneo. A primera vista, esta ley parece contradecir muchas experiencias comunes, particularmente sobre sistemas biológicos. Muchos procesos biológicos, como la generación de una estructura bien definida, como una hoja a partir de dióxido de carbono y otros nutrientes, aumentan claramente el nivel de orden y, por lo tanto, disminuyen la entropía. La entropía puede disminuir localmente en la formación de tales estructuras ordenadas solo si la entropía de otras partes del universo aumenta en una cantidad igual o mayor.

Su pregunta es sobre el plegamiento espontáneo de proteínas. Usted pregunta:

En este contexto, el significado de entropía conformacional es que cuanto mayor es la estabilidad de la proteína, menor es la entropía conformacional (creo).

¿Por qué aumenta la entropía circundante debido al entierro de residuos hidrofóbicos?

Comentarios sobre su interpretación: No utilice el término 'estabilidad' en este contexto. No es un término termodinámico y su significado es impreciso. Si pensamos en la entropía como el grado de desorden o aleatoriedad, entonces podemos ver que los autores utilizan la entropía conformacional para referirse a la entropía de la proteína como una espiral aleatoria que puede adoptar muchas estructuras diferentes. Esto tiene claramente una mayor entropía que la proteína plegada con (en una aproximación) una sola estructura. La adopción de la estructura plegada se favorece termodinámicamente porque representa un estado de menor energía (específicamente la Energía Libre de Gibbs) en comparación con las estructuras de bobinas aleatorias, pero conlleva una pérdida de entropía.

Mi respuesta: la entropía circundante aumenta por la siguiente razón. La entropía circundante es la de las moléculas de agua que vibran e interactúan con otras moléculas de agua por medio de las cargas δ+ y δ– en H y O, respectivamente. En un sistema que contiene una proteína con una espiral aleatoria, el movimiento de estas moléculas está restringido por las cadenas laterales hidrofóbicas que encuentran, lo que limita la entropía, por así decirlo. Cuando la proteína se pliega en un glóbulo con residuos polares en su superficie, las moléculas de agua que vibran tienen menos restricciones en su movimiento y, por lo tanto, tienen una entropía más alta.

Además preguntas:

¿Por qué el entierro de esos residuos hidrofóbicos contrarresta la gran pérdida de entropía conformacional?

Creo que tal vez porque la proteína desplegada tiene más conformación que la proteína cuando está plegada debido al núcleo hidrofóbico, reduce la posible conformación porque la interacción hidrofóbica restringe las posibilidades. ¿Tengo razón?

Mi respuesta: Lo he explicado en términos generales anteriormente, en respuesta a su primera pregunta. Si desea una justificación matemática cuantitativa, se verá obligado a encontrar una. Suponiendo que no hay otros factores involucrados, suponemos que debe ser así debido a la segunda ley.

Comentarios sobre su respuesta: No entiendo lo que quiere decir con "rebaja la conformación posible". Puede disminuir la cantidad de conformaciones posibles: no puede "reducir la conformación posible". Supongo que el inglés es su primer idioma. Debe tratar de usarlo con mayor precisión si va a escribir sobre ciencia (además de revisar su ortografía, gramática). y mayúsculas). Si estuviera marcando este párrafo como una respuesta de examen, pondría una línea a través de él como ininteligible. La clave es que está comparando una conformación única de la energía más baja que involucra interacciones débiles específicas y una superficie polar, con una número de conformaciones que exponen residuos hidrofóbicos y restringen las vibraciones libres de las moléculas de agua.

Más aclaraciones

El siguiente diagrama ilustra el problema:

La proteína está cambiando de un estado desordenado a uno ordenado, por lo que su entropía está disminuyendo:

ΔS _proteína = x , donde x < 0

Mientras que el agua está cambiando de un estado más ordenado a uno menos ordenado, su entropía está aumentando:

ΔS _agua = y , donde y > 0

y

ΔS _total = ΔS _proteína + ΔS _agua = x + y

Si ΔS _proteína + ΔS _agua = 0 (x + y = 0), diríamos que el aumento de entropía del agua compensa el aumento de entropía de la proteína. Para que el plegamiento se produzca espontáneamente, la entropía total debe aumentar (ΔS _total > 0, es decir, x + y > 0) y cambiaríamos la afirmación anterior por “ más que contrapesos”.