¿Enlaces de hidrógeno de la columna vertebral entre aminoácidos adyacentes en una proteína?

La situación sobre la que preguntas fue originalmente parte de las estructuras de cinta 2 ₇ y hélice 2.2 _{7 consideradas como posibilidades por los químicos de proteínas (¿Linus Pauling?) En los años 50 o 60.} El siguiente diagrama, que muestra la cinta, es del texto clásico (agotado hace mucho tiempo) The Structure and Action of Proteins de Dickerson y Geis.

Esto resulta ser muy raro en las proteínas. Para entender por qué, uno debe recordar las condiciones para formar enlaces de hidrógeno en las proteínas. Para enlaces de hidrógeno entre enlaces peptídicos estos serían:

• Distancia correcta entre el hidrógeno del NH y el O del CO (demasiado separados — enlace débil, demasiado cerca — repulsión).
• Ángulo casi lineal del NH y el OC.
• Falta de repulsión estérica de otros átomos en la estructura.

Los cálculos indicaron que una hélice de 2,2 ₇ estaría menos deformada que la cinta de 2 _{7 :}

Jugar con poliglicina en Ramachandran Plot Explorer ( Rama ) de Bosco Ho indica que la repulsión estérica todavía existe en esta estructura (conectores de rayas blancas):

Solo pude encontrar un reporte de esta estructura, y fue en el péptido artificial Ac-(∆ELeu)5-NHMe, con un modelo usando ángulos diédricos Φ,Ψ aprox. –60°, 30° (como en la simulación de Rama ) que se muestra a continuación:

Cabe señalar que esta posición de la trama de Ramachandran está en los márgenes de la estabilidad, y esperaría que la unión solo ocurriera en proteínas donde fue estabilizada por otras interacciones (como en este péptido artificial) y no fue posible una estructura de energía más baja. .