pH óptimo de catalasa

Soy consciente de que ciertos órganos del cuerpo tienen entornos de pH específicos para aumentar la actividad de sus enzimas. También soy consciente de que las enzimas solo funcionan a ciertos pH debido a la configuración del aminoácido en su sitio activo y la forma en que esto se altera a medida que cambia el pH. Sin embargo, lo que quiero saber es por qué sus aminoácidos son como son al principio: ¿tiene algo que ver con las moléculas de sustrato con las que reaccionan? Sería útil una referencia particular a la catalasa.

¿Está preguntando cómo interactúan los aminoácidos de una enzima con la molécula de sustrato con especial referencia a la catalasa?
Sería útil si pudiera responderme esto, pero, en particular, estaba preguntando si hay algún razonamiento detrás de por qué los aminoácidos del sitio activo de una enzima están dispuestos de una manera específica.

Respuestas (2)

El pH óptimo para la catalasa se puede encontrar con una simple búsqueda. Según la entrada de Wikipedia para catalasa , es aproximadamente 7.

Con la excepción de pH extremos, que pueden causar desnaturalización, el pH óptimo de las enzimas a menudo está relacionado con la ionización de los residuos de aminoácidos que participan en la reacción (y, por lo tanto, su pKa ) . A menudo, lo que sucede es que el mecanismo de reacción requiere que un residuo alterne entre una forma ionizada y no ionizada, de modo que el pH óptimo se aproxime al pH de la semiionización. (Esto puede no ser lo mismo que el pK a del aminoácido en solución, ya que el ambiente en el sitio activo puede alterar esto en gran medida).

Necesita comprender la química de ionización para apreciar esto. Si no lo hace, puede probar esta sección de Berg et al. primero. Si es así, mire el mecanismo de acción de enzimas bien establecidas como la lisozima y las serina proteasas .

No puedo ayudarte más con la catalasa. Aparentemente no se entiende bien.

¿Tiene alguna recomendación sobre qué leer para comprender los mecanismos de cómo los reactivos alcanzan el estado de transición sin un catalizador? Estoy encontrando todo tipo de información, pero todas no están referenciadas.
@Tytoalba — Calor. Pero puede publicar en SE Chemistry (o consultar las preguntas anteriores allí) para obtener una respuesta más completa.
No prefiero preguntar allí, las respuestas a menudo no están respaldadas con referencias. (Este no es el lugar adecuado para hacer preguntas no relacionadas, simplemente no sé cómo podemos discutir si está interesado).
@Tytoalba: insisto en no hacer discusiones en esta lista. En cualquier caso, mi química está oxidada. Sin embargo, la entrada de Wikipedia sobre la energía de activación — en.wikipedia.org/wiki/Activation_energy me parece razonable. En general, si desea que algunas de las moléculas que reaccionan puedan adoptar el estado de transición sin un catalizador, debe poner la energía en forma de calor. (Para reacciones particulares, puede haber otros factores, como el pH, que ayudarían).

De tu comentario:

Estaba preguntando si hay algún razonamiento detrás de por qué los aminoácidos del sitio activo de una enzima están dispuestos de una manera específica.

Después de la unión de un sustrato al sitio activo de una enzima, ocurren una serie de reacciones químicas en el sitio activo. Estas reacciones a su vez convierten el sustrato en producto. Entonces, para que ocurran estas reacciones, es necesaria una disposición específica de aminoácidos en el sitio activo.

Aquí hay un ejemplo:

En el 6 t h paso de la glucólisis El gliceraldehído-3-fosfato se oxida y se fosforila para formar 1,3-bisfosfoglicerato.

Imagen1

Esta reacción es catalizada por la enzima Glicealdehído-3-fosfato deshidrogenasa. El sitio activo de esta enzima tiene dos aminoácidos; Cisteína e Histidina. Las cadenas laterales de estos dos aminoácidos participan en la conversión de gliceraldehído-3-fosfato en 1,3-bisfosfoglicerato.

Mecanismo:

  1. El grupo tiol (-SH) del residuo de cisteína reacciona con el grupo aldehído del glicaldehído-3-fosfato para formar un hemitioacetal. Es una reacción de adición nucleófila.
  2. Luego, un H+ (protón) y un H- (hidruro) del hemitioacetal se mueven hacia el grupo imidazol de His y el anillo de benceno de NAD+, respectivamente, oxidando el hemitioacetal a un tioéster.
  3. El NAD+ reducido (NADH) luego abandona el sitio activo y es reemplazado por otra molécula de NAD+.
  4. Finalmente, una molécula de fosfato inorgánico ataca al tioéster y forma un intermedio tetraédrico, que luego colapsa para liberar 1,3-bisfosfoglicerato.

Por lo tanto, después de completar la formación de 1,3-bisfosfoglicerato, el sitio activo de la enzima vuelve a su estado original. Por estado quiero decir que el H+ del grupo imidazol regresa al Cys formando el grupo tiol de Cys.

Imagen2

Entonces, puede ver que la disposición específica de los aminoácidos (Cys e His) en el sitio activo era necesaria para la conversión de gliceraldehído-3-fosfato en 1,3-bisfosfoglicerato, si hubiera habido otros aminoácidos, la reacción no sería ser posible. Incluso si los aminoácidos tuvieran una disposición diferente a la que está presente en el diagrama, la enzima no sería capaz de catalizar la reacción.

Referencias:

  1. Wikipedia

  2. Bioquímica, 5ª edición-Jeremy M Berg

Respuesta interesante, pero dejas de lado la catalasa por completo.
Sí, en realidad, después de ver la pregunta, me llenó de alegría porque encontré algo en este sitio por primera vez que podía responder y cité la enzima de la que había entendido el concepto. Agregaré catalasa a la respuesta pronto.
@Estudiante de biología Encontré dos enlaces que explican las reacciones químicas que tienen lugar en el sitio activo de la catalasa. No pude entender completamente el mecanismo, así que no pude agregarlo a mi respuesta. Esperando que pueda comprender, aquí están los enlaces: [1]: en.wikipedia.org/wiki/Catalase#Molecular_mechanism [2]: researchgate.net/figure/…
pH óptimo de catalasa
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