¿Cómo utiliza la enzima ATP sintasa un gradiente de concentración de protones para producir ATP?

Imagen de la página de wikipedia sobre la ATP sintasa

En resumen, la adición y liberación de protones a la estructura provoca un cambio conformacional que conduce a otro cambio conformacional. Esta serie de cambios conformacionales ocurre de tal manera que induce un movimiento de rotación.

La rotación del eje central que se extiende a través de ambos hemisferios de este gran complejo está impulsada por el gradiente de protones. Los residuos específicos en el anillo c12 se protonan para impulsar esta rotación. Una alta concentración de protones (en esta imagen la alta concentración se encuentra por encima del complejo) permite que cada una de las subunidades de la membrana esté constantemente cargada con munición H ⁺ , lista para disparar cuando llegue su turno.

La función de este eje es cambiar leve pero significativamente la forma de una subunidad a la vez en la parte roja.

Cambiar la conformación de las subunidades en la parte roja es lo que permite que ocurran los tres pasos en la síntesis de ATP: unión de ADP y Pi _, catálisis de la formación de ATP y liberación de ATP.

Todos estos cambios ocurren a nivel molecular. El protón forma un enlace con un solo aminoácido del complejo proteico completo, pero esto es suficiente para causar una diferencia en la estructura tridimensional más estable del conjunto. Esto podría causar una cascada de cambios que resulten en una rotación neta o podría causar una reestabilización de la estructura debido a fuerzas electrostáticas.

Según Vinit K. Rastogi y Mark E. Girvin en su artículo de Nature de 1999 sobre el tema, es más como lo primero:

Los modelos anteriores propusieron la difusión rotacional simple de un anillo rígido c12, posiblemente impulsado por fuerzas electrostáticas. Los datos estructurales sobre los cambios conformacionales vinculados a la protonación en la subunidad c indican que el proceso puede ser más mecánico, con rotaciones locales dentro de la subunidad c impulsando rotaciones a mayor escala del oligómero c12 en su conjunto, en un tipo de mecanismo de "ruedas dentro de ruedas". .

Todo el documento es una buena lectura. Pero esto es tan actual como yo sobre el tema, y ​​es probable que se haya determinado un mecanismo más detallado para la acción de la ATP sintasa desde 1999.