Hace poco me enteré de la ecuación de Michaelis-Menten, ya que no estoy estudiando biología ni nada relacionado. Escribamos la ecuación como
Matemáticamente se diría que cuando la concentración total de enzima es cero ( ), la velocidad a la que se forma el producto debe ser igual a cero. Si no recuerdo mal, en varias reacciones se forman productos sin enzimas (¿las enzimas solo mejoran la velocidad de reacción?). ¿La ecuación de Michaelis-Menten se utiliza específicamente para situaciones en las que ? Si es así, ¿cómo se explican las concentraciones de enzimas muy bajas en las que no se puede despreciar la formación de productos a partir de reacciones no enzimáticas?
En cualquier estudio de cinética enzimática es esencial restar todas las tasas "en blanco" y asegurarse de que la tasa medida se deba únicamente a la catálisis enzimática.
Es decir, en el "lenguaje" cinético, la velocidad vs [concentración de enzima] debe ser lineal y pasar por el origen . Duplicar la concentración de enzima debería duplicar la tasa (enzimática), y reducir a la mitad la concentración de enzima debería reducir a la mitad la tasa (enzimática).
El hecho de no restar las tasas en blanco puede dar lugar a una variedad de efectos cinéticos falsos, como gráficos de doble recíproco con curvatura hacia abajo (gráficos de Lineweaver-Burk).
Los diagramas de Lineweaver-Burk curvados hacia abajo son diagnósticos de cooperatividad negativa, pero tal conclusión puede ser artificial si no se restan las tasas en blanco.
Una muy buena referencia a este tipo de esto es Enzymes , (1979) de Dixon, M, Webb, EC, Thorne, C. & Tipton, KF (3rd Edn), Longmans, en particular pp 461 - 462.
SMey1908