¿Tipos de cinética enzimática?

El problema con las curvas de Michaelis menten es que suponen que solo una vía puede actuar la enzima. Por lo tanto, si una enzima tiene múltiples vías, las suposiciones fallan. Un ejemplo de esto es la monoaminooxidasa, (Ramsay, RR, Olivieri, A. & Holt, A. Un enfoque mejorado para el análisis de estado estacionario de las monoaminooxidasas. J. Neural Transm. 118, 1003–1019 (2011).) Este El papel tiene la cinética específica de la enzima para la monoamino oxidasa: el desarrollo de los modelos es increíblemente complicado, pero si observa las ecuaciones, puede ver cómo hay múltiples vías.

También suponen un solo sustrato, por lo que las reacciones de múltiples sustratos deben tener la cinética modificada como tal. Para eso los mecanismos son: Ping-pong, ternario-ordenado y aleatorio, todos los cuales impactan en la cinética. Si se supone que la concentración del complejo intermedio no cambia con el tiempo, entonces otro modelo es el modelo de Briggs-Haldane, conocido como cinética de estado cuasi-estacionario.

Luego están los modelos cinéticos para la inhibición. De los cuales el michaelis menten, donde la cinética varía según cómo se unen los inhibidores. Pero como se ve con el documento MAO anterior, puede variar según las vías y las afinidades de unión. Si una enzima es irreversible, la cinética también difiere (Mcdonald, AG & Dublin, TC Enzymes : Irreversible Inhibition. 1–17 (2012). doi:10.1002/9780470015902.a0000601.pub2).

También vale la pena señalar que es mejor usar la regresión no lineal para analizar la cinética, ya que la linealización de los datos puede conducir a errores de cálculo (a pesar de que es la opción más fácil y clara).