Una estructura de proteína de unión a retinol celular ( 1CRB ) contiene dos iones de cadmio como ligandos. ¿Es Cd 2+ un ligando de CRBP y, de ser así, es esa interacción necesaria para la función de la proteína o es la proteína un transportador para eliminar el cadmio? Mi otro pensamiento es que la interacción solo aparece como resultado de los métodos que usaron los científicos para determinar la estructura de la proteína.
Que yo sepa, no se conoce ningún requisito para el Cd en los sistemas de los mamíferos, pero es extremadamente tóxico ( Waalkes & Goering ).
Parecería que se requiere cadmio para obtener cristales de RBP, y su presencia es un artefacto del proceso de cristalización ( ref ):
Se obtuvieron cristales de holoRBP de cerdo a 277 K por el método de difusión de vapor de gota sentada, a una concentración final de proteína de aproximadamente 8 mg ml ~ y en presencia de 8% (v/v) de 2-metil-2,4-pentanodiol. , acetato de cadmio 3 mM, tris-acetato 0,1 M, pH = 6,8
La única proteína de unión a Cd de mamíferos que conozco es la metalotiona ( ref ), que se aisló originalmente como una proteína de unión a Cd ( ref ), y permite el transporte seguro de un metal altamente tóxico.
La anhidrasa carbónica de la diatomea marina Thalassiosira weissflogi puede usar Cd como metal de sitio activo (típicamente cuando el Zn es bajo) y esto puede explicar "el comportamiento similar al nutriente del cadmio en el océano" [ ref y ref ]
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