¿Qué papel tiene el tamaño de una proteína en las interacciones proteína-proteína?

Las interacciones proteína-proteína ocurren cuando dos o más proteínas se unen, posiblemente para alguna función biológica importante. Recientemente, estoy empezando a estudiar más las proteínas y, en particular, las redes relacionadas con las proteínas, como las redes de interacción proteína-proteína. Me encontré pensando en la siguiente pregunta:

Pregunta : ¿El tamaño relativo de dos proteínas afecta significativamente la probabilidad de que interactúen? ¿ Afecta la forma en que interactúan?

Sería plausible para mí descargar una red de interacción proteína-proteína y calcular su tamaño relativo a partir de los archivos PDB de las proteínas . Sin embargo, predigo que los resultados de tal cálculo no ofrecerían mucha información sobre por qué (o por qué no) el tamaño de las proteínas afecta la unión.

¿Te refieres al tamaño en el espacio 3D o la masa?
Quise decir en el espacio 3D, aunque, ahora que lo mencionas, también sería interesante considerar la masa en su lugar.

Respuestas (2)

Las interacciones de proteínas ocurren principalmente (si no todas) a través de residuos que están en la "superficie" y expuestos al medio en el que existen, ya sea citoplásmico o extracelular. Entonces, un pensamiento ingenuo sería suponer que una mayor área de superficie significa una mayor franja de regiones expuestas y probables partes que interactúan. Una proteína puede unirse a muchas otras, incluso simultáneamente, a través de diferentes superficies de interacción. Sin embargo, otros factores también determinan si un conjunto dado de dos proteínas interactúa, siendo el más importante dónde se localizan en una célula determinada. Si una proteína es nuclear pero la otra está en la membrana plasmática, es muy poco probable que alguna vez interactúen, incluso si la termodinámica favorece mucho la formación de complejos. La interacción entre dos proteínas también depende de sus respectivas conformaciones, que puede ser regulado además por eventos tales como modificaciones postraduccionales (p. ej., fosforilación por una quinasa), estado de nucleótido unido (p. ej., GTP frente a GDP en una proteína G). Por último, los andamios también pueden secuestrar y organizar grupos de proteínas juntos espacialmente y aumentar la probabilidad de que interactúen. En conjunto, creo que es muy poco probable que solo mirar el área de superficie 3D de una proteína diga mucho sobre su "interactibilidad" con otras proteínas.

@gkadam es correcto y bastante exhaustivo. Hay muchas cosas que pueden afectar la unión de proteínas, y muchas de ellas tienen poco que ver con la proteína en sí, sino con dónde está y qué más está haciendo.

En igualdad de condiciones, las proteínas más pequeñas formarán redes más rápidamente que las más grandes por razones cinéticas.

Las diferencias de tamaño no afectan la probabilidad de que dos proteínas interactúen por sí mismas. Las proteínas grandes y las pequeñas interactúan todo el tiempo.

Señor, ¿cuáles son las cosas que afectan la unión de proteínas? ¿Hay una lista exhaustiva de eso?
Si lo hay, sería un libro de texto de tamaño mediano. El pH, la temperatura, la salinidad, los cambios conformacionales, las moléculas adaptadoras y la identidad de las proteínas son los grandes contribuyentes, pero hay muchos más.