¿Podrían todos los receptores de mamíferos ser descritos como alostéricos?

La regulación alostérica en enzimas es donde una molécula se une a un sitio diferente al sitio activo y, por lo tanto, cambia la estructura terciaria del sitio activo, alterando así la unión del sustrato y la formación de complejos enzima-sustrato.

Tal como lo entiendo, si esto se extiende a los receptores, por ejemplo, los receptores acoplados a proteína G, lo que efectivamente provoca un cambio de conformación que se transmite a través de la membrana y 'activa' una proteína G que está asociada con el receptor. La subunidad Gα intercambia un GDP por un GTP que provoca la disociación del alfa de las subunidades acopladas beta-gamma y del receptor. Las subunidades Gα y Gβγ disociadas luego participan en un proceso en cascada que interactúa con otras moléculas.

Sin embargo, los fotorreceptores como bastones/conos en el ojo responden a la luz. Estos fotones tienden a causar cambios en la estructura de los pigmentos de rodopsina/yodopsina y no en los propios "receptores". Las proteínas G también parecen estar involucradas en este proceso.

Por lo tanto, ¿los fotorreceptores son alostéricos? Y si no, ¿son una anomalía en los receptores de mamíferos o hay muchos otros ejemplos de receptores que no dependen de la alosteria?

Los 'receptores' de señalización no son necesariamente enzimas; 'proteínas receptoras' es una clase funcional diferente de proteína. Pero sí, todos funcionan con mecanismo de cerradura y llave. Puedo suponer de dónde surge esta confusión. Textos de bioquímica más antiguos que clasifican las proteínas por trabajo (como proteína motora, proteína transportadora y tal y tal) que enumeran las proteínas receptoras carentes. Yo también tuve esta confusión una vez, así que puedo entender lo que estás tratando de decir.
No solo para los mamíferos; para todo tipo de señalización-receptores del universo; se podría comparar con la enzima alostérica. Porque al igual que los 2 sitios de esa enzima: sitio alostérico y sitio activo; las proteínas receptoras de señales tienen 2 tipos principales de sitios: el sitio de unión del 'ligando' (compárelo con el sitio "alostérico" de la enzima) y el sitio de unión del siguiente mensajero (compárelo con el "sitio activo" de la enzima).

Respuestas (1)

"Alostérico" se refiere a un sitio de acción alternativo, pero no se limita a una discusión de enzimas. Para una proteína que es un receptor, la modulación alostérica se refiere a la modulación de ese receptor lejos del sitio de unión o "sitio activo" del ligando endógeno.

Si bien es cierto que el receptor puede tener actividad enzimática cuando se une a un ligando, no sería estándar usar el término "alostérico" para referirse al sitio de unión normal del ligando, incluso si esta terminología es técnicamente correcta con respecto a la actividad enzimatica.

Hay muchos receptores que no son enzimas en absoluto: un gran ejemplo serían los canales iónicos activados por ligando : toda la actividad de estas proteínas se debe a sus cambios conformacionales, y no a ninguna reacción catalizada.

Entonces, ¿los canales iónicos activados por ligando no se describirían como alostéricos ya que no son enzimas? ¿O lo harían porque dependen de cambios conformacionales?
Creo que debe tener cuidado con la forma en que atribuye la palabra "alostérico": en el caso canónico, una enzima en sí misma no es alostérica, la modulación de la enzima por algún otro factor que se une afuera donde se une el sustrato es alostérica. "Alostérico" significa literalmente "otro sitio". Supongo que podría considerar que la unión de ligandos en un canal iónico cambia "alostéricamente" la estructura de la proteína en el poro, lo que permite que los iones pasen.
Creo que reconoce un concepto muy importante en biología: los cambios en la función de las proteínas resultan de cambios conformacionales. Desea llamar a esto "alostérico": probablemente pueda torcer los conceptos para decir que la conformación de (la mayoría de las) proteínas cambia en algún lugar cuando algo se une a otra parte de la proteína, por lo tanto, un efecto alostérico. ¿Eso realmente lo lleva más allá de la afirmación inicial de que los cambios en la función de las proteínas resultan de cambios conformacionales?
Para mí, tiene más sentido reservar el término regulación alostérica para a) la modulación de la función de la enzima en un sitio que no es el sitio normal de unión al sustrato, o b) la modulación de la función del receptor al cambiar la eficacia, promover o prevenir la unión del ligando, etc. , en un sitio que no es ni el sitio de unión del ligando endógeno ni el sitio de actividad enzimática u otra actividad funcional (por ejemplo, un poro iónico).
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