¿Existen ejemplos en la naturaleza de dos polipéptidos que se unen en un solo tercer polipéptido continuo?

¿Hay algún ejemplo en la naturaleza de dos polipéptidos que se unen en un tercer polipéptido único y continuo como este:

polipéptido-1 + polipéptido-2 = polipéptido-3

(Donde todos los grupos amino y carboxilo indicados están en la cadena polipeptídica principal (ubicada en C α de los respectivos aminoácidos)

Y si esto existe, ¿hay algún término para el fenómeno?

Esto podría ser un tipo de en.wikipedia.org/wiki/Post-translational_modification - consulte la sección "Otras proteínas o péptidos", aunque todos los ejemplos dados tienen enlaces covalentes a cadenas laterales, no a cadenas principales...
@gilleain Sí, lo adivinó correctamente, quise decir amino y carboxilo de carbono alfa. Bien, actualizo la pregunta.

Respuestas (2)

No tengo conocimiento de nada que se corresponda precisamente con su diagrama, pero el comportamiento algo relacionado de inteins puede ser de interés a este respecto. Se definen en Wikipedia como:

Una inteína es un segmento de una proteína que puede escindirse y unirse a las porciones restantes (las exteínas) con un enlace peptídico en un proceso denominado empalme de proteínas.

Por lo tanto, a diferencia de la síntesis de polipéptidos ribosómicos o no ribosómicos (por ejemplo, antibióticos), catalizan un enlace peptídico entre péptidos en lugar de un aminoácido y un péptido. Sin embargo, estos ya forman parte de una sola cadena polipeptídica antes de que la propia inteína se empalme.

El mecanismo de empalme de proteínas que involucra inteínas.

[Modificado de Intein_mech.png para ajustarse a la página. — El mecanismo de corte y empalme de proteínas en el que intervienen las inteínas. En este esquema, la N-exteína se muestra en rojo, la inteína en negro y la C-exteína en azul. X representa un átomo de oxígeno o de azufre.]

¡Ya veo! Este concepto también es similar con el transposón que ocurre en el ADN.
@AlwaysConfused: sí, e intrones autoempalmados.
hmm, la página de wikipedia incluye el término "intrón", así que no lo mencioné. Entonces Transposición:ADN::empalme:ARN::inteína-escisión:Proteína:P
@AlwaysConfused: auto-empalme, no empalme splisosome. Mucho más raro.
@AlwaysConfused: debo calificar mi último comentario. El autoempalme es similar al fenómeno intein en el sentido de que el material que se corta y se une (ARN o proteína) cataliza el proceso. Los transpons usan proteínas que codifican. Pero, por supuesto, tiene razón al decir que son ejemplos de cortar y unir piezas de ADN (como, de hecho, lo son otros fenómenos que involucran al ADN, como la recombinación).

¿Cuenta el empalme de péptidos en el proteasoma? Los proteasomas normalmente degradan las proteínas en péptidos pequeños, pero el proceso es conceptualmente reversible (los enlaces peptídicos pueden generarse y romperse), lo que conduce al empalme de dos péptidos más pequeños en uno más largo. Hay alguna evidencia de que este es un evento bastante común:

Existen informes de epítopos empalmados generados por proteasoma, pero se han considerado eventos raros. Aquí, sin embargo, mostramos que el conjunto de péptidos empalmados generados por proteasoma representa un tercio de todo el inmunopeptidoma HLA clase I en términos de diversidad y un cuarto en términos de abundancia.

-- Una gran fracción de los ligandos HLA de clase I son péptidos empalmados generados por proteasomas.