Los tiempos de vida de las proteínas son, en promedio, no particularmente largos, en una escala de tiempo de vida humana. Me preguntaba, ¿cuántos años tiene la proteína más antigua en un cuerpo humano? Solo para aclarar, quiero decir en términos de segundos/minutos/días transcurridos desde el momento en que se tradujo la proteína dada. No estoy seguro de que sea lo mismo que preguntar qué proteína humana tiene la vida media más larga, ya que creo que podría haber "trucos" que la célula usa para alargar la vida media de una proteína determinada en condiciones específicas.
Estoy bastante seguro de que hay varias formas en que una célula puede preservar sus proteínas de la degradación/desnaturalización si así lo desea, pero ¿hasta qué punto? Acepto que una determinada proteína modificada postraduccionalmente sigue siendo la misma proteína, incluso cortada, añadida a un complejo, etc. etc.
Y también, como preguntas correlacionadas: ¿depende la respuesta de la edad del humano dado (desde el nacimiento y aceptando como válidas las proteínas traducidas durante el embarazo o incluso donadas por la madre)? ¿Cuál es la proteína más antigua en el cuerpo de un bebé y cuál en el cuerpo de un anciano? ¿Cómo se compara la vida útil de la proteína más antigua con el ácido nucleico/célula/molécula/lo que sea más antiguo de nuestro cuerpo?
Las proteínas cristalinas se encuentran en el cristalino (donde su trabajo principal probablemente sea definir el índice de refracción del medio); comúnmente se consideran no regenerados. Entonces, ¡ sus cristales son tan viejos como usted !
Debido a esta ausencia de regeneración, los daños se acumulan con el tiempo, incluida la proteólisis, los entrecruzamientos, etc., que es una de las principales razones por las que la agudeza visual decae después de cierta edad: de ahí provienen las cataratas . El cristalino turbio es el resultado de años de eventos de degradación en un conjunto limitado de proteínas no renovadas.
Editar : algunas referencias:
Este artículo muestra que se puede usar la radiodatación con 14C para determinar la fecha de síntesis de las proteínas del cristalino, debido a su rotación excepcionalmente baja: Lynnerup, "Radiocarbon Dating of the Human Eye Lens Crystallines Reveal Proteins Without Carbon Turnover Through Life", PLoS One ( 2008 ) ) 3:e1529
Esta excelente revisión sugerida por iayork (¡gracias!) enumera las proteínas de larga duración (incluidas las cristalinas) y cómo se identificaron como tales: Toyama & Hetzer, "Protein homeostasis: live long, won't prosper" Nat Rev Mol Cell Biol. (2013) 14:55–61
Me gusta la respuesta de Mowgli, porque no es un ejemplo obvio. Sin embargo, también señalaría que hay muchos, muchos componentes estructurales basados en proteínas en el cuerpo que sabemos que no se regeneran debido a patologías asociadas; por lo que, presumiblemente, estas proteínas estructurales son tan antiguas como cuando surgieron por primera vez en el desarrollo. Tome los estereocilios en las células ciliadas de la cóclea, por ejemplo. La estructura de los estereocilios está basada en filamentos de actina, por lo que es una proteína estructural. La pérdida de audición se produce por daños en estas estructuras, que no se reparan. De hecho, las aves solo sufren una pérdida auditiva temporal, no porque regeneren estas estructuras, sino porque desarrollan células ciliadas de reemplazo.
Una vez que comience a pensar en esto, es bastante claro que muchas proteínas estructurales se conservarán a lo largo de la vida (si la célula a la que están unidas o dentro sigue siendo parte del cuerpo). Y muchas células del cuerpo permanecen en el cuerpo a lo largo de la vida, por lo que cualquier proteína que une a las células, digamos las proteínas conexinas que forman uniones estrechas entre las células, presumiblemente también se conservaría. Digo esto porque creo que el costo energético de degradar una proteína que abarca dos membranas sería demasiado alto para que ocurra. No he oído hablar de la eliminación de uniones estrechas, pero puedo estar equivocado.
La respuesta de Mowgli es buena porque involucra proteínas globulares en lugar de fibrosas, aunque Wikipedia todavía las clasifica como proteínas estructurales. Me interesó y leí este artículo sobre ellos. ¡Cosas interesantes! ¡Gracias Mowgli!
Me interesaría saber si hay proteínas bioquímicamente activas conservadas. Yo pensaría que las proteínas extracelulares probablemente se revertirían, y la mejor oportunidad de encontrar una proteína tan conservada sería dentro de una célula que permanezca de por vida después de la diferenciación. ¿Quizás un complejo de proteosoma en sí mismo (estos son los complejos de proteínas que están involucrados en la degradación de proteínas)? No creo que los ribosomas se degraden tampoco, ¡pero no encuentro que este sea un ejemplo muy satisfactorio!
Un ejemplo muy interesante son las moléculas de cohesina que mantienen unidas a las cromátidas hermanas en los ovocitos (por lo que solo se aplica a las mujeres, ¡lo siento!). La cohesión se establece en el útero y estas moléculas no se reciclan a lo largo de la vida (AFAIK solo se muestra directamente en ratones, no en humanos: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20971813 , https://www.ncbi .nlm.nih.gov/pubmed/26898469 , pero presumiblemente lo mismo es cierto para nosotros). Esto se considera uno de los principales contribuyentes al efecto de la edad materna ( https://en.wikipedia.org/wiki/Age_and_female_fertility) a través de un bajo nivel de pérdida de cohesión a lo largo de la vida (ya que los niveles de cohesina no se pueden restaurar) hasta que los cromosomas comienzan a perder la asociación entre hermanas, lo que provoca altas posibilidades de su segregación errónea ( https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc /artículos/PMC5536066/ )
En términos de proteínas comunes/abundantes, la respuesta tendría que ser elastina .
La rotación es extremadamente lenta, con una vida media de 74 años ( https://www.elastagen.com/media/The_Science_of_Elastin.pdf ) o "décadas" según otras fuentes. En cualquier caso, es muy lento, lo suficientemente lento como para que la mayor parte dure toda la vida.
La elastina es un constituyente principal de la matriz extracelular, pero la tasa de síntesis (y descomposición) es mucho más lenta que la del colágeno (la otra proteína estructural principal). Si bien la descomposición es extremadamente lenta, la síntesis es aún más lenta y puede no ser suficiente para reemplazar la elastina perdida, lo que resulta en una disminución de los niveles con la edad. Esta es una de las principales contribuciones al aspecto envejecido de los humanos mayores.
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