¿Qué inactiva la pepsina en los bebés?

EDITAR: Muchas gracias a @abukaj por señalar el error en mi respuesta (y a @paracetamol por hacer una pregunta tan hermosa ) . Estoy reescribiendo mi respuesta para incorporar el conocimiento previo (con suerte) correcto esta vez.

NUEVA RESPUESTA: Como @paracetamol y @AlanBoyd (en su respuesta) señalaron la falta de respaldo creíble para la afirmación de que los bebés producen renina/quimosina, la respuesta anterior que atribuía la digestión de la caseína en los bebés a la quimosina tenía que corregirse. Entonces, veamos ahora los otros posibles candidatos para la caseína (o, más específicamente,$\kappa$-caseína) digestión en lactantes.

Como Martín et. Alabama. (2016), la caseína de la leche tiene algunas funciones bioactivas, como la formación de masas con calcio y fósforo ¹ . Además, las fórmulas de leche infantil en su mayoría tienen un mayor contenido de caseína que la leche materna humana, lo que hace que la primera sea más difícil de digerir que la segunda. Volviendo al punto de la digestión, se sabe que la leche materna humana contiene muchas proteasas en sí misma, incluidas la tripsina aniónica, la elastasa, la plasmina, la catepsina y la calicreína, mientras que también se ha identificado protrombina en el calostro humano ² . De hecho, Ferranti et. Alabama. (2004) también identificaron fragmentos de caseína creados por la escisión de plasmina ³ . Sin embargo, Chatterton et. Alabama. (2004) pudieron detectar$\beta$-caseína después de 1 hora de digestión gástrica in vivo en lactantes de 8 días, pero no en lactantes de 28 días, sugiriendo el aumento de la capacidad digestiva de los lactantes ⁴ . Este aumento se puede atribuir al desarrollo del sistema de producción de ácido gástrico en los bebés. Para el caso de los recién nacidos, Nakai y Li-Chan (1987) sugirieron que la Pepsina C, también llamada gastricsina, puede hidrolizar la caseína en el rango de pH de 4-5 (el pH más bajo que pueden alcanzar los recién nacidos) ⁵ . Sin embargo, el efecto amortiguador de las proteínas de la leche humana y bovina no permite que el pH gástrico alcance el pH óptimo requerido para la actividad de la pepsina A y la pepsina C.

Entonces, ¿cómo es que los bebés digieren la caseína? Esto se resume (hasta cierto punto) por Chatterton et. Alabama. (2013), según los cuales, aunque el pH gástrico no alcanza el pH óptimo para la actividad de la pepsina, es suficiente para una digestión inicial menor de las proteínas de la leche humana. Esto provoca la liberación de glicomacropéptido, la porción C-terminal de la caseína. La combinación de esta digestión inicial y el pH gástrico, cercano al pI de las caseínas (~pH 4,6) provoca la precipitación de las caseínas y la ralentización de su digestión. Los péptidos de caseína, por otro lado, se absorben en el plasma donde muestran una serie de actividades biológicas, incluida la modulación de la inflamación y la regulación de la presión arterial ⁶ .

Así, aunque los lactantes carecen de quimosina y de un sistema digestivo completamente maduro, esto se compensa con una combinación de proteasas en la leche materna y el proceso de digestión más lento hasta que el sistema digestivo de los lactantes se desarrolla por completo.

fuente

Referencias:

1. Martin CR, Ling PR, Blackburn GL. Revisión de la alimentación infantil: características clave de la leche materna y la fórmula infantil. Nutrientes. 2016;8(5):279. Publicado el 11 de mayo de 2016. doi:10.3390/nu8050279

2. Dallas DC, Underwood MA, Zivkovic AM, German JB. Digestión de proteínas en bebés prematuros y de término. J Nutr Trastorno Ther. 2012;2(3):112. doi:10.4172/2161-0509.1000112

3. Ferranti, Pasquale & Vittoria Traisci, Maria & Picariello, Gianluca & Nasi, Antonella & Boschi, Velia & Siervo, Mario & Falconi, Claudio & Chianese, Lina & Addeo, Francesco. (2004). Proteólisis de caseína en la leche humana: seguimiento del patrón de descomposición de la caseína y la formación de péptidos bioactivos potenciales. El Diario de la investigación láctea. 71. 74-87.

4. Chatterton DEW, Rasmussen JT, Heegaard CW, Sørensen ES, Petersen TE. Digestión in vitro de nuevos ingredientes de proteína de leche para su uso en fórmulas infantiles: investigación sobre funciones biológicas. Tendencias en Ciencia y Tecnología de los Alimentos. 2004;15:373–383

5. Nakai, S. y Li-Chan, E. (1987) "Efecto de la coagulación en el estómago de los lactantes sobre la digestibilidad de las proteínas de la leche", Food Structure: vol. 6: N° 2, Artículo 8.

6. Chatterton, DEW, Nguyen, DN, Bering, SB y Sangild, PT (2013). Mecanismos antiinflamatorios de las proteínas bioactivas de la leche en el intestino de los recién nacidos. Revista internacional de bioquímica y biología celular, 45 (8), 1730–1747

La leche contiene una proteína llamada cesina que se digiere en el cuerpo de un adulto con la única ayuda de la pepsina. Pero la pepsina requiere un pH más bajo para digerir la cesina. Dado que los bebés se alimentan básicamente de leche y tienen un pH más alto, lo que hace que la pepsina sea incapaz de digerir la caesina en su cuerpo. Por lo tanto, los bebés necesitan una enzima llamada renina para este propósito.