¿Cuál es una explicación química detallada para describir cómo una enzima puede reducir la energía de activación de una reacción?

Si puede proporcionar algún razonamiento sólido que toque las estructuras terciarias de las proteínas y no use mucha jerga química avanzada, eso podría ser realmente útil, especialmente para un estudiante de biología introductoria. Creo que mi problema es que una enzima reduce la energía de activación y sé cómo es en los diagramas de energía libre de Gibbs. Sin embargo, creo que he estado tomando esto como un axioma y no estoy muy seguro de por qué.

¿Has leído el artículo de la wiki ? ¿ Qué no entiendes específicamente ? ¿Cómo debemos proporcionar una explicación química detallada sin utilizar la jerga química avanzada? Debe editar su pregunta y explicar exactamente lo que sabe y dónde está exactamente atascado. De lo contrario, esta pregunta puede cerrarse por violar nuestra política de tareas . " Deberes " se interpreta como cualquier asignación académica o de otro tipo, preparación para exámenes o tarea dada en relación con una clase, entorno educativo o autoaprendizaje.
Tome un trozo de madera y colóquelo sobre una superficie resbaladiza. Ahora tome una sierra y, sin sujetar el trozo de madera, intente serrar a través de la madera. Es probable que gran parte de la energía se disipe cuando la tabla se deslice y gastarás mucha de tu propia energía tratando de cortar la madera sin mucho éxito. Ahora tome la madera y fíjela firmemente entre dos abrazaderas, como en un banco de trabajo. Ahora usa la sierra y corta la madera. Toda la energía que está gastando se transfiere a la acción de cortar y no se disipa porque la madera no puede moverse. Las abrazaderas lo mantienen en su lugar.
Las pinzas son como la enzima. Proporcionan un camino más eficiente para catalizar la reacción. Así como las abrazaderas hacen que cada uno de sus golpes con la sierra sea más eficiente que exactamente el mismo golpe cuando la madera podía moverse libremente sobre la superficie resbaladiza.
Buena descripción @AMR :) Como complemento, las enzimas con múltiples sustratos a menudo unen estos sustratos y los acercan entre sí de modo que es una confirmación 3D casi perfecta para establecer la unión / ruptura de enlaces químicos.
Voté para cerrar porque " una enzima " es demasiado amplio. Hay muchas enzimas que pueden catalizar reacciones de varias maneras.
No creo que esto deba estar cerrado. Se puede responder con bastante facilidad, e incluso puede que lo haga en el futuro.
@AliceD Gracias... Si el OP hubiera dicho que estaban tomando Bioquímica, estaría de acuerdo en que las enzimas no serían lo suficientemente específicas, pero dijeron Introducción a la Biología, lo que significa que en este punto del primer semestre pueden estar alrededor del Capítulo 8 de Campbell y ellos probablemente solo estén luchando con la comprensión básica, aunque Campbell, entra en un poco más de detalle, están tomando términos muy amplios. No somos Academia SE donde está dirigida solo a estudiantes graduados y profesionales, por lo que no creo que deba cerrarse. Tienes razón en que hay muchos tipos de enzimas.
@MattDMo el artículo de wikipedia no dice cómo las enzimas reducen la energía de activación. En realidad, no es fácil encontrar la respuesta a esta pregunta con una simple búsqueda en Google y la mayoría de los libros de texto de bioquímica de nivel básico tampoco explican este problema correctamente.
@WYSIWYG La página de Wikipedia entra brevemente en la sección Mecanismo, después de las cosas sobre la unión del sustrato.
@canadianer ahh sí... Me acabo de dar cuenta. Pero creo que no será muy claro para muchas personas. No es tan trivial. Así que no consideraré esta pregunta como una tarea.

Respuestas (1)

FONDO

Primero debemos entender qué es realmente la energía de activación y qué significa la ecuación de Arrhenius. Para que ocurra cualquier reacción química, debe romper algunos enlaces existentes para formar nuevos enlaces. Romper los lazos existentes consume algo de energía; en otras palabras, debe convertir el reactivo en una forma activa que reacciona fácilmente. La energía que se requiere para hacerlo se llama energía de activación.

Es esencial tener en cuenta que la energía de activación es un término empírico porque en realidad no considera el mecanismo de reacción. El ejemplo anterior de ruptura de enlaces y reformación puede ocurrir de muchas maneras. Algunos mecanismos pueden requerir menos energía de activación que otros.

La ecuación de Arrhenius denota la relación entre la velocidad de reacción y la energía de activación:

k = A mi mi a R T

donde k es la constante de velocidad de reacción, A es la constante de Arrhenius (una constante de proporcionalidad arbitraria), mi a es la energía de activación, R es la constante universal de los gases y T es la temperatura absoluta.

Esta ecuación te dice que la velocidad de reacción disminuye con el aumento de la energía de activación y aumenta con el aumento de la temperatura.

La temperatura indica la energía interna del sistema, es decir, el movimiento de las moléculas. La colisión entre moléculas es esencial para que ocurra la reacción química y el aumento de la temperatura aumenta la posibilidad de colisiones (debido al mayor movimiento molecular).


¿Cómo reducen las enzimas la energía de activación de una reacción?

Lo hacen aumentando la posibilidad de interacción entre los reactivos o desviando la reacción para que siga un mecanismo diferente que tiene una energía de activación más baja.

Como sabes, la enzima se une a los reactivos y forma un complejo. Esto acerca efectivamente a los reactivos, aumentando así la probabilidad de su "colisión", lo que a su vez aumenta la velocidad de reacción. Esto se puede extender aún más al nivel de orientación molecular. La analogía presentada por AMR en su comentario es genial. Es uno de los mecanismos por los cuales la energía libre del sistema aumentaría, por reducción de la entropía. Sujetar el sustrato en su lugar puede exponer sus grupos reactivos a los co-reactivos, lo que permite que la reacción avance más rápido.

En la mayoría de los otros mecanismos de catálisis enzimática, los grupos funcionales en el sitio activo de la enzima reaccionan con el sustrato para formar intermediarios y estos intermediarios que tienen menor energía de activación dan lugar al producto más rápido que el sustrato en ausencia de la enzima.

Cabe señalar que todo este proceso de catálisis agrega algunos pasos adicionales a la reacción real (unión, formación de intermediarios, etc.). El catalizador sería efectivo solo si estas velocidades combinadas fueran aún más rápidas que las de la reacción no catalizada.