Si puede proporcionar algún razonamiento sólido que toque las estructuras terciarias de las proteínas y no use mucha jerga química avanzada, eso podría ser realmente útil, especialmente para un estudiante de biología introductoria. Creo que mi problema es que una enzima reduce la energía de activación y sé cómo es en los diagramas de energía libre de Gibbs. Sin embargo, creo que he estado tomando esto como un axioma y no estoy muy seguro de por qué.
FONDO
Primero debemos entender qué es realmente la energía de activación y qué significa la ecuación de Arrhenius. Para que ocurra cualquier reacción química, debe romper algunos enlaces existentes para formar nuevos enlaces. Romper los lazos existentes consume algo de energía; en otras palabras, debe convertir el reactivo en una forma activa que reacciona fácilmente. La energía que se requiere para hacerlo se llama energía de activación.
Es esencial tener en cuenta que la energía de activación es un término empírico porque en realidad no considera el mecanismo de reacción. El ejemplo anterior de ruptura de enlaces y reformación puede ocurrir de muchas maneras. Algunos mecanismos pueden requerir menos energía de activación que otros.
La ecuación de Arrhenius denota la relación entre la velocidad de reacción y la energía de activación:
donde es la constante de velocidad de reacción, es la constante de Arrhenius (una constante de proporcionalidad arbitraria), es la energía de activación, es la constante universal de los gases y es la temperatura absoluta.
Esta ecuación te dice que la velocidad de reacción disminuye con el aumento de la energía de activación y aumenta con el aumento de la temperatura.
La temperatura indica la energía interna del sistema, es decir, el movimiento de las moléculas. La colisión entre moléculas es esencial para que ocurra la reacción química y el aumento de la temperatura aumenta la posibilidad de colisiones (debido al mayor movimiento molecular).
¿Cómo reducen las enzimas la energía de activación de una reacción?
Lo hacen aumentando la posibilidad de interacción entre los reactivos o desviando la reacción para que siga un mecanismo diferente que tiene una energía de activación más baja.
Como sabes, la enzima se une a los reactivos y forma un complejo. Esto acerca efectivamente a los reactivos, aumentando así la probabilidad de su "colisión", lo que a su vez aumenta la velocidad de reacción. Esto se puede extender aún más al nivel de orientación molecular. La analogía presentada por AMR en su comentario es genial. Es uno de los mecanismos por los cuales la energía libre del sistema aumentaría, por reducción de la entropía. Sujetar el sustrato en su lugar puede exponer sus grupos reactivos a los co-reactivos, lo que permite que la reacción avance más rápido.
En la mayoría de los otros mecanismos de catálisis enzimática, los grupos funcionales en el sitio activo de la enzima reaccionan con el sustrato para formar intermediarios y estos intermediarios que tienen menor energía de activación dan lugar al producto más rápido que el sustrato en ausencia de la enzima.
Cabe señalar que todo este proceso de catálisis agrega algunos pasos adicionales a la reacción real (unión, formación de intermediarios, etc.). El catalizador sería efectivo solo si estas velocidades combinadas fueran aún más rápidas que las de la reacción no catalizada.
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