¿Por qué los aminoácidos no se unen en los grupos funcionales de los aminoácidos ácidos y básicos?

Cuando el aminoácido llega al ribosoma, se encuentra en forma de aminoacil tRNA en el que el grupo carboxilo del aminoácido se esterifica con el grupo 3' OH de la ribosa en el extremo 3' del tRNA.

Ya existe un péptido en crecimiento unido al sitio P del ribosoma con un grupo -COOH libre que reaccionará con el grupo -NH ₂ del aminoácido entrante en el sitio A para formar el siguiente enlace peptídico. Esta reacción tiene lugar en el contexto de lo que es esencialmente un sitio activo enzimático. Los reactivos se mantendrán en las posiciones correctas para que tenga lugar la catálisis (en este caso, la catálisis se lleva a cabo por la actividad ribozima del ARN ribosómico pequeño).

Entonces, la respuesta es que la selectividad de esta reacción es solo otro ejemplo de la forma en que las enzimas pueden llevar a cabo reacciones altamente específicas. Entonces, por ejemplo, la enzima hexoquinasa, que fosforila la glucosa en la posición 6, tiene, potencialmente, otros cuatro grupos -OH que, químicamente hablando, podrían fosforilarse.

Creo que sucede que los enlaces peptídicos pueden ocurrir en las cadenas laterales. Por las razones que expone @AlanBoyd, esto no sucederá en la síntesis de péptidos convencional y, en principio, es la respuesta a la pregunta aquí.

Sin embargo, para agregar una nota:

Las péptido sintasas no ribosómicas pueden producir péptidos con muchas modificaciones poco ortodoxas posteriores. Si observa la estructura de la bacitracina , creo que el anillo grande se cierra por condensación entre una amina de lisina y el carboxilato del aminoácido en el otro extremo del anillo. Debería haber muchos otros ejemplos.

Las llamadas vías metabólicas secundarias crean muchos compuestos diversos; casi todo parece ser posible.