¿La tirosina es hidrófoba o hidrófila?

He visto tirosina clasificada como un aminoácido hidrofóbico debido a su anillo aromático en algunos libros de texto y como hidrofílica debido a su grupo hidroxilo en otros libros de texto. ¿Cómo funciona realmente la tirosina en un péptido en condiciones fisiológicas (medio polar acuoso y pH~7)?

Lo siento. solo era una opinion... :)

Respuestas (2)

La respuesta a esta pregunta surge de un examen de la estructura de la tirosina, o, más estrictamente, el residuo de tirosilo, que es como existe en las proteínas, la preocupación de la pregunta:

Tiene características hidrofóbicas e hidrofílicas y puede exhibir ambos comportamientos según las circunstancias.

El anillo es aromático e hidrófobo, pero el sustituyente hidroxilo es hidrófilo.

Es importante no tratar de encajar las cosas en clasificaciones rígidas que pueden no ser apropiadas para ellas. De hecho, uno debe preguntarse cuán útil es una clasificación particular en cualquier circunstancia y ser consciente de sus limitaciones.

La ilustración clásica de la importancia de estas propiedades duales de la tirosina se encuentra en la descripción de Perutz de las diferencias entre las estructuras oxi y desoxi de la hemoglobina, donde la oxigenación del grupo hemo provoca el movimiento de la tirosina desde el interior hidrofóbico de la proteína hacia el interior hidrofílico. superficie. Este movimiento está asociado con la ruptura de los enlaces iónicos entre las subunidades en el cambio general de la estructura cuaternaria:

Papel de la tirosina en el cambio de la estructura de la Hb

(Esta es una versión modificada de la Fig. 3 del original, producida hace muchos años con fines didácticos. La línea ondulada es una representación de dibujos animados de la cadena polipeptídica de la subunidad α de la hemoglobina entre His-F8 y el C-terminal Arg residuo Para mayor claridad, la región anterior no se muestra, pero su continuación se indica con una punta de flecha).

Hola David. Me preguntaba por qué las flechas en la figura eran tan rizadas y enrevesadas. ¿Qué se supone que representa esto?
@Jam: las puntas de flecha solo indican la continuación de la cadena polipeptídica. La ondulación solo pretende indicar la complejidad de la estructura, siendo el punto clave las hélices en las que se mueve la tirosina incrustada. Creía en dar a los estudiantes diagramas que razonablemente podrían intentar reproducir en una pregunta de examen escrito, en lugar de usar representaciones elaboradas por computadora donde esto era imposible. Para este foro, este último tipo de diagrama sería mejor, lo admito.

La tirosina (Tyr o Y, 4-hidroxifenilalanina) generalmente se conoce como aminoácido polar debido a su grupo hidroxilo (el polar es bastante hidrofílico), pero hay un problema con el anillo de benceno y las interacciones pi-pi apiladas.

Muchos autores simplemente ponen este aa en el "medio". Pero la otra parte de tu pregunta es mucho más complicada.

En primer lugar, debe saber que los aminoácidos pueden comportarse como zwitteriones . Básicamente, este es un estado en el que los grupos amino carbonizados y los grupos carboxilo se encuentran por igual en los aminoácidos. Este estado describió el punto isoeléctrico que es el valor Ph donde se presenta el aminoácido como ion zwitter. El punto isoeléctrico de Tyr es 5,66 Ph. Por lo tanto, en 7 Ph se cargará de todos modos.

Química de resumen rápido: la tirosina es un aminoácido polar que es hidrofílico o hidrofóbico según las condiciones.

Para uso biológico, la tirosina es buena para la fosforilación y otras modificaciones del grupo -OH en el anillo de benceno C4. Pero básicamente depende de las circunstancias cómo se comportará el tirisilo en los péptidos.

@David, su respuesta es excelente (y la voté a favor), y tiene razón en que el OP estaba interesado en el comportamiento de los péptidos, pero su aparte aquí está mal. La tirosina libre es de gran interés en biología y medicina. Es un intermediario metabólico en varias vías importantes, incluida la síntesis de catecolaminas.
El comentario realizado por @DanHall es correcto, por lo que he retirado mi comentario original. El punto que quería señalar era que al considerar los residuos de aminoácidos en las proteínas, la naturaleza zwitteriónica del aminoácido libre es irrelevante. Algunos de los aminoácidos libres (la tirosina es un ejemplo) tienen otras funciones en la célula, y en ellas la naturaleza zwitteriónica asegura su solubilidad en el medio acuoso. Sin embargo, su cadena lateral es clave para su función.
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