¿Cuáles son las funciones de los enlaces disulfuro?

Los enlaces disulfuro se forman entre diferentes aminoácidos de una cadena de proteínas y ayudan a estabilizar y mantener una forma tridimensional distinta. En principio, esto se ve así (imagen de la página de Wikipedia sobre enlaces disulfuro ):

Los enlaces (o puentes) disulfuro también pueden mantener unidas diferentes subunidades de complejos proteicos más grandes, un ejemplo de esto serían los anticuerpos. Aquí, las cadenas ligera y pesada están conectadas por enlaces disulfuro, también desempeñan un papel en el mantenimiento de la estructura de las cadenas de proteínas individuales (imagen de aquí ):

Los enlaces disulfuro se producen en las proteínas, no en los aminoácidos, aunque implican un enlace covalente entre dos aminoácidos (ambos cisteína).

La sabiduría recibida es que los disulfuros se utilizan como estabilización adicional de la estructura de las proteínas que se secretan o que tienen un dominio extracelular. Es importante hacerse a la idea de que no se dan en el citoplasma, sino que sólo se forman en proteínas que pasan por la vía secretora: se forman en el retículo endoplásmico (ER), y hay proteínas del ER residentes (disulfuro de proteína isomerasas) cuya función es ayudar en su formación.

Los ejemplos clásicos de proteínas con enlaces disulfuro son la insulina (donde las cadenas A y B están unidas por disulfuros) y la inmunoglobulina G, donde cada dominio Ig tiene un disulfuro intradominio, y donde las cadenas pesadas están unidas por disulfuros. Hay, por supuesto, muchos otros.

Las células también contienen el tripéptido glutatión que incluye un residuo de cisteína. la proporción de glutatión oxidado (dímeros unidos por disulfuro) a glutatión reducido (monómeros) ayuda a establecer el estado redox del citoplasma y la luz del retículo endoplásmico.