Compatibilidad de aminoácidos

El código genético (humano) codifica 20 aminoácidos. Forman una proteína usando enlaces peptídicos. Cada aminoácido tiene un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH 2 ) que potencialmente pueden formar un enlace peptídico.

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Fuente: La Cultura de la Química

¿Significa esta propiedad de los aminoácidos que cada aminoácido puede formar un enlace peptídico en cualquier combinación? En otras palabras, ¿existen ciertos dobletes de aminoácidos que nunca se emparejan?

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Correcto, entonces cualquier aminoácido puede estar encadenado. La limitación es que la función de una proteína depende de qué aminoácidos están en su cadena polipeptídica y en qué orden. La célula media esto en múltiples niveles: en.wikipedia.org/wiki/Protein
Exactamente cual es la pregunta? ¿Si todos los aminoacidos son "compatibles"?
Edité la pregunta para evitar el cierre. Creo que es una pregunta válida con suficientes antecedentes. Fue formulado un poco confuso.

Respuestas (3)

Parece que puede estar pensando en la línea del ADN, donde la adenina se empareja solo con la timina y la guanina con la citosina.

A diferencia del ADN, las cadenas de aminoácidos son monocatenarias...cadena de ejemplo de aminoácidos, también conocida como cadena polipeptídica

...así que no hay emparejamiento de tipos compatibles como lo hay en el ADN. Los aminoácidos vecinos en la cadena pueden estar en cualquier combinación (como usted dice, porque cada uno tiene un grupo carboxilo y un grupo aminoácido), al igual que los nucleótidos vecinos en el ADN (es decir, los que están al lado, no uno frente al otro) pueden venir en cualquier orden.

En términos prácticos, los grupos funcionales de los aminoácidos tienen diferentes propiedades químicas (hidrofóbicas, hidrofílicas, aromáticas), por lo que es probable que algunos emparejamientos se encuentren más comúnmente que otros. Pero en principio no hay restricción sobre quién está al lado de quién.

Respuesta corta: en principio , no hay restricciones sobre qué aminoácidos pueden seguir a qué. Eso significa que, en principio, puede tener un polipéptido en cualquier configuración: AAAA, WQWQWQ , etc.

El problema es que los polipéptidos deben ser funcionales y, debido a que están en solución acuosa, impone restricciones sobre cómo los polipéptidos forman estructuras secundarias y terciarias. Significa que tener una superficie hidrofóbica muy rígida es energéticamente desfavorable. Si la célula produjera dicho polipéptido, podría degradarse o causar problemas a la célula, como agregados u otra forma de toxicidad.

Eso significa que los polipéptidos tienen más restricciones que solo el orden de enlace (unión CN). Y por supuesto se ha estudiado: Análisis probabilístico de las frecuencias de pares de aminoácidos dentro de secuencias de proteínas caracterizadas.

Los autores analizaron las bases de datos de proteínas para averiguar qué dobletes de aminoácidos son más y menos comunes. En primer lugar, no todos los aminoácidos (de los cuales se consideran 20) tienen la misma aparición, por ejemplo, P(L, leucina)=0,096, P(W, triptófano)=0,0118.

Y, por supuesto, los dobletes no se distribuyen por igual (se seleccionaron 16 pares de 400 como estadísticamente significativos):

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Creo que esta es la mejor respuesta.

Para responder a su pregunta: No, no hay restricciones sobre qué aminoácido es el siguiente ("un vecino más cercano") a su vecino N-terminal o C-terminal.