¿Por qué el citosol no disuelve las estructuras polares?

Muchos componentes celulares no son simplemente hidrofóbicos o hidrofílicos, sino que tienen afinidades duales. Las proteínas típicamente tienen estructuras que dan como resultado que el interior de la proteína sea hidrofóbico y el exterior, que está expuesto al agua en el citosol, sea hidrofílico. Por lo tanto, las diferencias de polaridad entre diferentes regiones permiten que las proteínas se disuelvan en el citosol mientras mantienen una estructura estable.

De manera similar, la bicapa lipídica está compuesta de fosfolípidos, que pueden describirse como "colas" de cadenas de carbono hidrofóbicas conectadas a "cabezas" de fosfato hidrofílico. La bicapa de fosfolípidos está organizada de modo que las cabezas de fosfato estén en la superficie de cada lado de la bicapa, con las cadenas de carbono de cada lado de la bicapa entrelazadas entre sí en el interior.

APÉNDICE

El agua puede romper los enlaces de hidrógeno intramoleculares uniéndose a los donantes/aceptores. Sin embargo, el agua en muchos casos también puede actuar como un puente y estabilizar las estructuras proteicas. Como ya señaló jarlemag, los residuos hidrofóbicos pueden empujarel agua de las bolsas donde se van a formar enlaces de hidrógeno intramoleculares. Puede notar que los núcleos de las proteínas son en su mayoría hidrofóbicos, mientras que la superficie es hidrofílica. Así que el agua juega un papel importante en el mantenimiento de la estructura. Por lo tanto, muchas proteínas necesitan la ayuda de chaperonas para plegarse en una estructura estable; una vez plegadas mantienen su estructura mientras permanecen suspendidas en agua (utilizo el término suspendidas porque las proteínas no forman verdaderas soluciones: forman una mezcla coloidal). Los agentes caotrópicos como la urea ejercen su efecto desnaturalizante al romper los enlaces de hidrógeno y al aumentar la entropía de las moléculas de agua alrededor de las regiones hidrofóbicas y, por lo tanto, reducir la hidrofobicidad neta.

(Espero que quede claro ahora)

Esta respuesta no agrega nada a las demás, pero es un intento de explicar usando un lenguaje diferente.

"mi pregunta es por qué el agua del citosol no disuelve la parte iónica de la bicapa lipídica"

En cierto sentido, lo hace. Vea mi diagrama a continuación. La bicapa está compuesta de fosfolípidos, anfífilos clásicos con un grupo de cabeza polar y un grupo de cola no polar. El grupo de cabeza polar puede interactuar favorablemente (en un sentido termodinámico) con el citosol a través de enlaces de hidrógeno. En contraste, las colas de hidrocarburos no pueden interactuar con el agua a través de enlaces de hidrógeno. Esto significa que fuerzan una estructura sobre el agua circundante que disminuye la entropía del sistema (desfavorable). La solución termodinámica a esto es que se forme la bicapa; esto maximiza las interacciones entre los grupos de cabeza y el entorno acuoso y minimiza las interacciones desfavorables entre los grupos de cola y el solvente. Un efecto secundario beneficioso es que el empaquetado compacto de los grupos de cola maximiza las interacciones de van der Waals entre ellos.

En general, la naturaleza "ordenada" de la bicapa es estable porque se compensa con un mayor desorden del disolvente y las interacciones favorables entre las colas de hidrocarburos.

Exactamente los mismos argumentos se aplican a las proteínas: las proteínas se pliegan para minimizar la exposición de las cadenas laterales de aminoácidos no polares.

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