¿Por qué algunas proteínas "utilizan" una estructura de barril beta en lugar de hélices alfa en el espacio transmembrana?

La mayoría de las proteínas se fijan en la membrana mediante hélices alfa. Pero algunos usan barriles beta.

Wikipedia describe los barriles beta como se usan para porinas, translocasas de preproteínas y lipocalinas. Para mí, una estructura de hélice alfa de bobina enrollada seguramente podría realizar las mismas funciones y dada la gran cantidad de proteínas que usan hélices alfa , podría haber algunas por ahí.

Entonces mi pregunta es doble:

  1. ¿Estas funciones son exclusivas de los barriles beta?

  2. Si es así, ¿qué pasa con las hélices alfa que las hace inadecuadas para esas funciones?

Respuestas (1)

Como puede ver en la página de wikipedia, se vinculó a sí mismo que los barriles beta tienen diámetros mucho más grandes (en algunos casos, hasta 40 angstroms como se indica en este documento) dependiendo de la cantidad de hojas beta que componen el barril, en comparación con el diámetro de una hélice alfa (que es fija) de 6 angstroms. (fuente http://www.chem.uwec.edu/Modeling/GGProteinStructures/Pages/alpha_helix/helix.html ). Las hélices alfa son buenas para anclar proteínas en la membrana, o formar pequeños agujeros que son adecuados para compuestos como iones, mientras que con barriles beta se pueden transportar compuestos más grandes como azúcares o varios fármacos.

Hay una buena lista de proteínas con diferentes funciones para ambos tipos en wikipedia