Estaba leyendo sobre priones y muchas fuentes dicen algo al respecto:
"Los priones pueden propagarse al transmitir su estado de proteína mal plegada: cuando un prión ingresa a un organismo sano, induce a las proteínas plegadas correctamente existentes a convertirse en la forma de prión mal plegado. De esta manera, el prión actúa como una plantilla para guiar el mal plegamiento de más proteínas en forma de priones". (Wikipedia)
¿Cómo puede/hace un prión que otra proteína cambie su forma para que coincida con la del prión?
Se cree que los priones infecciosos existen como grupos que forman una estructura cristalina. Cuando se encuentra una proteína con la misma estructura primaria pero con una estructura terciaria diferente, la proteína normal sufre un cambio conformacional para integrarse en el grupo. Presumiblemente, hay fuerzas moleculares involucradas que inducen el cambio conformacional.
http://www.rsc.org/chemistryworld/Issues/2005/October/prions.asp
Al igual que otras formas de amiloide, los priones agregados forman una estructura de hoja beta, donde las cadenas beta individuales se unen mediante enlaces de hidrógeno entre sus cadenas principales peóptidas extendidas e interacciones hidrofóbicas entre las cadenas laterales a cada lado de la columna vertebral peptídica. La cadena beta en cada extremo de la hoja beta tiene enlaces de hidrógeno desapareados y cadenas laterales hidrofóbicas en el extremo expuesto, que actúan como plantilla para unirse con un prión entrante. Por lo tanto, una molécula de prión entrante se puede desplegar a medida que se une con la cadena beta expuesta, como una cremallera, y se forma un nuevo borde expuesto, esperando que se una el siguiente prión.
Esta reacción en cadena es bastante parecida a la cristalización normal, excepto que el proceso de agregación también implica un cambio conformacional de una molécula globular plegada a una cadena beta extendida, que es catalizada por la presencia de cadenas beta existentes. Entonces, la agregación de priones cataliza efectivamente más agregación en un ciclo de retroalimentación positiva: una vez que se ha formado una semilla, el proceso de agregación continuará desarrollándose y reclutando moléculas de proteína normales. Por lo tanto, originalmente se pensó que la BSE/CJD era un virus, ya que la conformación agregada parece ser "infecciosa", pasando su información sobre su estado agregado a una molécula priónica plegada nativa.
Ver por ejemplo:
http://www.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.bioeng.4.092801.094202 http://www.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.pathmechdis.3.121806.154326 http:// www.nature.com/nrn/journal/v11/n3/abs/nrn2786.html
O simplemente busque en Google "revisión del mecanismo de agregación de priones"
Gerhard
gabriel
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gabriel
Gerhard
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