Teniendo en cuenta que tengo un patrón de difracción de un cristal, ¿cómo calcularía la resolución de una estructura en Angstroms? ¿Cómo difiere ese valor de la información que obtendría del factor beta?
Soy consciente de que la resolución se puede calcular mediante la ley de Bragg, pero ¿cómo proporciona detalles para toda la estructura?
Hola, lo siento, me perdí este - no es demasiado difícil para "biología"
Si observa un cristal de proteína (o cualquier cristal en realidad) en un haz de rayos X, dispersa muchos puntos (reflejos de difracción). Si observa una imagen de difracción cristalina , en ángulos más grandes desde el centro del haz de rayos X, los reflejos se vuelven cada vez más débiles y básicamente se detienen, si la longitud de onda es lo suficientemente corta (en todos los laboratorios de cristalografía es bastante corta, desde 1,5 a 0,9 Angstroms).
La resolución está marcada por el ángulo de dispersión hasta el último punto medible (la estética puede variar aquí, pero hay poca variación del juicio personal aquí). Una vez que tenga el ángulo de dispersión, puede calcular la resolución a partir de la ecuación de dispersión de Bragg:
lambda = 2d sin(theta)
que se reorganiza para resolver para 'd'
d = lambda / 2 * pecado (theta)
donde lambda es la longitud de onda de la radiación incidente y theta es el ángulo de dispersión.
d = el ancho aparente de la 'rendija' que causó este reflejo de mayor resolución se denomina 'resolución' del experimento de dispersión de rayos X.
Hay una parte que es un poco complicada, ya que en el diagrama típico , que representa la reflexión/dispersión de Bragg, tomaría el haz de rayos X incidente como primer haz y el ángulo disperso como el haz de dispersión de alta resolución, que se mide más fácilmente. como 180 - 2* theta.
CHM
bobthejoe