¿Cómo correlacionar el patrón por el cual el activador CAP de E.coli se une al ADN y su mecanismo de acción?

La proteína activadora de catabolitos (CAP) activa la expresión de más de 100 genes implicados en el metabolismo secundario de azúcares en E.coli. Aparentemente, siempre se une en sitios que están alejados de los elementos -10 y -35 del promotor en múltiplos de 10 pares de bases (-70 o -60, por ejemplo) . ¿Cómo se podría relacionar esto con su mecanismo de acción?

He buscado acerca de este activador en particular y encontré que actúa principalmente reclutando RNAP a promotores débiles, aunque altera la arquitectura del ADN, introduciendo una curvatura abrupta (para algunos genes dependientes de CAP, esto favorece cambios conformacionales en RNAP involucrados en la inicialización de la transcripción): aquí están los datos cristalográficos .

Sin embargo, no encontré nada concluyente sobre el patrón de unión a distancias que suelen ser múltiplos de 10 pares de bases (que es cercano al número de pares de bases en un giro completo de la doble hélice).

El espacio entre los sitios de unión de TF suele ser importante ya que se relaciona directamente con su orientación relativa. Si dos sitios de unión estuvieran, digamos, separados por 15 pb, los TF estarían en lados opuestos de la hélice de ADN. Esta es la razón por la cual el espacio entre -10 y -35 es tan crítico para una iniciación eficiente. No sé si este efecto se aplica al espaciado que mencionaste (60 a 70 pb); a primera vista, parece que sería menos relevante ya que hay una mayor flexibilidad en esa distancia.

Respuestas (1)

Encontré un gran artículo que podría ayudar. Para resumir el contenido del artículo, hay dos clases de genes/promotores dependientes de CAP, y la distancia del sitio de unión de CAP en estas clases es diferente. También las acciones en las que participa CAP son diferentes en las dos clases de promotores. En la primera clase, no se superpone con la región promotora y solo participa en el reclutamiento de RNAP. En la segunda clase, se superpone con el elemento -35 del promotor principal y participa en múltiples interacciones. Entonces, la distancia de unión del CAP determina qué interacciones está involucrada.

Puede ver la diferencia entre las dos clases en la imagen a continuación (tomada del artículo que vinculé). Y creo que esto responde a su pregunta sobre por qué los patrones son múltiplos de diez, porque este es el espacio necesario para que alfa-CTD haga un puente entre los complejos proteicos, o el CAP para interactuar con el complejo RANP.

ingrese la descripción de la imagen aquí

Solo eché un vistazo al documento que vinculé y extraje rápidamente la información, pero espero que aún ayude

¿Cómo correlacionar el patrón por el cual el activador CAP de E.coli se une al ADN y su mecanismo de acción?
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