Dar sentido a las comparaciones de Km de enzimas

He encontrado comparaciones de la constante de Michaelis-Menten ( k metro ) unas pocas veces. En términos generales, si el k metro de una enzima es mayor, entonces su afinidad por su sustrato es menor. ¿Cómo esto tiene sentido?

Tal vez la velocidad máxima ( V metro a X ) de mayor k metro enzimas es mayor? Entonces, por supuesto, k metro puede tener un valor mayor. Porque k metro es la concentración de sustrato a la mitad de la V metro a X . Pero creo que no podemos determinar la afinidad con k metro .

Respuestas (1)

Dado que la Km constante de Michaelis-Menton es la concentración de sustrato a 0.5Vmax, es una medida inversa de su afinidad por el sustrato, porque una Km más baja indica que se necesita menos sustrato para alcanzar una determinada velocidad de reacción. Por lo tanto, una Km baja significa una alta afinidad por el sustrato.

Tu declaración

"¿Tal vez la velocidad máxima (Vmax) de las enzimas de mayor Km es mayor? Entonces, por supuesto, la Km puede tener un valor mayor".

Es incorrecto. Km caracteriza cómo aumenta la velocidad de reacción abrupta con la disponibilidad de sustrato ; no determina la velocidad máxima.

Por último, para abordar la pregunta del título, comparar afinidades puede tener mucho sentido . Por ejemplo, considere el caso en el que se comparan enzimas que catalizan reacciones similares en diferentes especies de organismos. Una Km muy baja significa un uso óptimo de niveles de sustrato pequeños, mientras que una Vmax alta muestra velocidades de reacción optimizadas. Esto, a su vez, puede decirle algo sobre los hábitats óptimos y la presión evolutiva.

Soy móvil, agregaré referencia más tarde: ucl.ac.uk/~ucbcdab/enzass/substrate.htm
Para ser específico, esto es lo que dice mi profesor: "La glucoquinasa tiene un valor (Km) mucho más alto para la glucosa que la hexoquinasa-1. El valor Km de la glucoquinasa es 10 (micromolar), mientras que el valor (Km) para la hexoquinasa-1 es 0 ,1 (micromolar). Por lo tanto, la afinidad por la glucosa de la glucocinasa es baja". Ahora, digamos que la glucoquinasa tiene una velocidad 100 veces mayor que la hexoquinasa, entonces las afinidades de estos dos se vuelven casi iguales. Porque a la concentración Km de hexoquinasa, producen casi la misma cantidad de producto. (Sé que en realidad no lo hacen porque el gráfico no es lineal, pero... ¿podría explicarme?)
La afinidad con el sustrato se asemeja al deseo de reacción, lo que significa rendimiento del producto. Entonces, ¿por qué deberíamos olvidarnos de la V y la velocidad?
No, la afinidad refleja la vinculación . Km se mide usando Vmax, pero el valor absoluto de Vmax es totalmente irrelevante para Km. Simplemente refleja 0.5vmax, cualquiera que sea el valor absoluto de Vmax. Está acoplando Km y Vmax, mientras que en realidad Km no dice nada sobre la velocidad o el producto. Dice algo sobre el sustrato. Período.
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