¿Por qué las reacciones catalizadas por enzimas son más lentas a menor concentración de sustrato?

La respuesta de Alan Boydcubre bastante bien los aspectos mecanicistas, pero hay otro aspecto que no tocó del todo: lo que sucede a nivel molecular. Para comprender esto, debe pensar en las condiciones reales de la reacción: a menos que se lleve a cabo dentro de una célula, lo que casi nunca ocurre en las reacciones bioquímicas directas del tipo del que está hablando, entonces la enzima, el sustrato y el producto son todos flotando alrededor en una cierta concentración. La reacción enzimática avanza bien y, a medida que el bolsillo de unión del sustrato se libera, el producto se disocia de la enzima y se difunde, lo que permite que otra molécula de sustrato ocupe su lugar y ocurra la siguiente reacción. Esta es la situación en su nivel de 2 mmol [sustrato]. A 50 mmol, la concentración de sustrato es mucho mayor,

En términos de la cinética de Michaelis-Menten, la velocidad nunca alcanza la velocidad máxima:

$v = V_{max} \times \frac{S}{K_m + S}$

dónde$S$es la concentración de sustrato. Note que por grande que sea$S$es, el término en la línea inferior ($K_m + S$) será mayor que$S$, asi que$v$será menor que$V_{max}$.

Puede pensar en esto en términos del equilibrio de unión entre la enzima y el sustrato:

$E + S \leftrightarrow ES$

Dado que es un equilibrio, nunca puede estar completamente hacia el lado derecho.

Esta es la razón por$V_{max}$siempre se determina por extrapolación. En la práctica, por supuesto, a concentraciones muy altas de sustrato:enzima, sus mediciones tendrían que ser muy precisas para ver la diferencia: si$S$es$100 \times K_m$usted está viendo una diferencia del 1%. En su ejemplo hipotético, no menciona cuál es el valor de$K_m$es.