Papel de ATP y AMP en el funcionamiento de la fosfofructoquinasa

Sé que cuando ATP es más, inhibe PFK y, por lo tanto, regula la cantidad de ATP. Pero, ¿cómo se reactiva PFK? ¿Se debe a la eliminación de ATP del sitio alostérico que simplemente reconfigura la enzima de regreso a su estado funcional normal, o la unión de AMP (después de la eliminación de ATP) hace eso?

Para aclarar el significado,

PFK+ATP= (PFK+ATP inactivo)

Entonces, ¿es (1) o (2)?

(1) (PFK+ATP inactivo) => (PFK activo)+ATP

(2) (PFK+ATP inactivo) => (PFK inactivo)+ATP eliminado => (PFK inactivo)+ AMP adjunto => (PFK activo) + AMP eliminado

Respuestas (2)

Esto se explica claramente en la página de Wikipedia para la glucólisis bajo el título Fosfofrucoquinasa . El AMP es un activador alostérico de la enzima y el ATP compite por la unión en el mismo sitio, pero no es un activador.

Debe pensar en la interacción entre los dos reguladores en términos de unión reversible de ambos: dado que compiten por unirse en el mismo sitio, la proporción de la enzima con AMP unido disminuirá si [ATP] aumenta, por ejemplo.

Ninguno de los esquemas propuestos es correcto: la enzima es más activa con AMP unido y menos activa con ATP unido. La idea de que AMP se une, activa y luego se aleja es incorrecta.

Sé que cuando ATP es más, inhibe PFK y, por lo tanto, regula la cantidad de ATP.

Esto es correcto. Los altos niveles de ATP provocan un efecto inhibidor sobre la PFK, provocado específicamente por la unión del ATP a un sitio alostérico en la PFK. Mediante la unión de ATP al sitio alostérico de PFK, el estado de energía de PFK aumenta significativamente . A continuación se ilustran los sitios activos y alostéricos de PFK con los que interactúan ATP (y AMP).


PFK y sus sitios de unión

Cuando el ATP se une alostéricamente a la PFK, la velocidad a la que también se une a los sitios activos (catalíticos) de la PFK disminuye drásticamente (lo que se debe a que la PFK ya tiene un estado de energía tan alto).


Pero, ¿cómo se reactiva PFK? ¿Se debe a la eliminación de ATP del sitio alostérico que simplemente reconfigura la enzima de regreso a su estado funcional normal, o la unión de AMP (después de la eliminación de ATP) hace eso?

Bueno, ¡no se reactiva solo! En su lugar, AMP compite directamente con ATP para unirse a los sitios alostéricos de PFK. Cuando esto ocurre, la unión de AMP hace que el estado de energía de PFK baje nuevamente, lo que a su vez promueve la unión de ATP a los sitios activos de PFK . Es esta proporción continua de unión de AMP alostérico:ATP a PFK la que regula la PFK durante esta etapa de la glucólisis.

Centro Nacional de Información Biotecnológica, Biblioteca Nacional de Medicina de EE. UU.

Los efectores alostéricos de PFK cambian la afinidad de la enzima por F6P, no por ATP; su referencia lo menciona. Y eso es a lo que se relaciona su segunda figura: no dice nada sobre la unión de ATP en el sitio activo, muestra que ATP reduce la velocidad de reacción en cualquier concentración dada de F6P.
@AlanBoyd Ah, sí, mi error. Haré la edición correspondiente. Gracias por señalar esto.
'ATP no se "adjunta y luego se desprende" de PFK': esto suena como que la tasa de desconexión para ATP es cero (unión irreversible), lo que probablemente no sea lo que quisiste decir...
@Roland Gracias por señalarme esto. Me aseguraré de hacer la edición adecuada aquí en breve. :)
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