¿Los monómeros de proteínas cuaternarias son exclusivos de un complejo proteico en particular?

Si entiendo la pregunta correctamente, ¿está pensando en algo similar a los dominios terciarios modulares, pero en un sentido cuaternario?

Para una interacción reversible, vienen a la mente las proteínas G heterotriméricas. Una vez activados por un receptor acoplado a proteína G (GPCR), la subunidad alfa y el complejo beta-gamma se disocian del receptor y entre sí. Ambos pueden afectar la señalización al unirse a varias proteínas efectoras, dependiendo de la vía particular en la que estén involucrados, y sus actividades pueden estar mediadas por otras proteínas (p. ej., la subunidad alfa GTPasa regulada por proteínas GAP).

Hablé con mi profesora de Ingeniería de Proteínas y ella también me dirigió a algunos ejemplos, aunque no estoy seguro de que sean exactamente lo que estás buscando en el sentido más estricto.

• Las quinasas dependientes de ciclina, como mencionó @Armatus, se unen a todo tipo de ciclinas diferentes. (Tengo la sensación de que las subunidades que se encuentran en múltiples complejos de proteínas probablemente serán más comunes en las cascadas de señales. No tengo datos reales sobre eso, pero tiene sentido que una proteína de señal pueda interactuar con dos o más complejos de proteínas e incluso tienen funciones ligeramente diferentes en cada uno.)
• La alcohol deshidrogenasa (ADH) es un ejemplo de una proteína con diferentes estructuras cuaternarias entre especies. Según mi profesor, se presenta como un homodímero en los mamíferos, pero como un tetrámero con algunos residuos ligeramente diferentes en la levadura en ciernes. No puedo decir si los cambios de secuencia son los que afectan la oligomerización, aunque mi profesor también mencionó "dominios de oligomerización" que podrían mediar en las interacciones proteína-proteína.
• También me dirigió hacia un ejemplo un poco más interesante (en mi opinión), aunque, de nuevo, también está más en la línea de la oligomerización. Las pequeñas proteínas de choque térmico (sHSP) se someten a algo llamado "intercambio dinámico de subunidades" y pueden adoptar una amplia variedad de arquitecturas oligoméricas. La unión es transitoria, pero sigue siendo un poco ordenada. Hay una revisión aquí: http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0968000411001903 . La figura 3 muestra diferentes arquitecturas oligoméricas de un monómero.

Parece que casi cualquier proteína que interactúe con dos o más complejos proteicos separados podría considerarse una respuesta. Ni mi profesora ni yo hemos logrado encontrar un ejemplo de un ensamblaje irreversible de subunidades comunes, pero ella opina que, en todas las diferentes estructuras proteicas posibles, probablemente haya al menos un ejemplo de todo, no importa cuán extravagante parece.