¿Función de la subunidad alfa en la ATP-sintasa mitocondrial?
Espaguetificación cuántica
Dentro del núcleo catalítico de la ATP-sintasa mitocondrial existen dos tipos diferentes de subunidades; y . Por lo que he leído, los sitios catalíticos ocurren solo en el subunidad tan claramente que es en estos donde se sintetiza el ATP.
Sin embargo, no puedo encontrar cuál es la función del subunidad es . Se agradecería una fuente.
Respuestas (3)
otro 'homo sapiens'
Wikipedia tiende a responder a su pregunta con esto (énfasis mío):
En las F-ATPasas, hay tres copias de cada una de las subunidades alfa y beta que forman el núcleo catalítico del complejo F1, mientras que las subunidades F1 restantes (gamma, delta, épsilon) forman parte de los tallos. Hay un sitio de unión al sustrato en cada una de las subunidades alfa y beta, los de las subunidades beta son catalíticos, mientras que los de las subunidades alfa son reguladores . Las subunidades alfa y beta forman un cilindro que se une al tallo central. Las subunidades alfa/beta experimentan una secuencia de cambios conformacionales que conducen a la formación de ATP a partir de ADP, que son inducidos por la rotación de la subunidad gamma, impulsada por el movimiento de protones a través de la subunidad C del complejo F0.
Para la información anterior, wikipedia cita esto . He puesto algo de información a continuación.
De la Introducción :
Hay tres regiones a las que el ATP está unido por hidrógeno. Primero, el llamado Walker o P-loop (residuos β-Gly-159-β-Val-164) al comienzo de la hélice B. Segundo, la región inicial de la hélice C, a saber, β-Arg-189. Y tercero, el residuo α-Arg-373 de la subunidad α (ver Fig. 1, c–e) (Abrahams et al., 1994). La formación secuencial de estos 15-20 enlaces de hidrógeno asegura una generación de fuerza casi constante durante toda la duración de la transición de enlace. Esta secuencia de "cremallera de unión" conduciría al suave movimiento de cierre de la bolsa y cambios conformacionales continuos en toda la subunidad β (Oster y Wang, 2000a; Elston et al., 1998; Oster y Wang, 2000b).
En Resultados :
La Fig. 4, a–d proporciona cuatro instantáneas representativas de los bolsillos de unión cerrados y abiertos equilibrados según nuestras simulaciones. Estos muestran que, en el bolsillo cerrado, la molécula de ATP está rodeada por las tres regiones de unión de hidrógeno. Por el contrario, en el bolsillo abierto se ha formado un espacio entre el bucle P en un lado y la hélice C y la región de la subunidad α del bolsillo en el otro lado, con un espacio entre la molécula de ATP y el bucle P para que ATP permanece cerca de la subunidad α y las regiones de la hélice C. Una estructura intermedia equilibrada donde el bolsillo está medio abierto se muestra en la Fig. 4b. En ese estado, el oxígeno α-fosfato del ATP todavía está cerca del bucle P, pero la distancia entre los oxígenos β/γ-fosfato y el bucle P ya está aumentando. El eje del fosfato ha girado ~30° y el ATP está formando un puente en la bolsa. Al final de nuestras simulaciones (Fig. 4 d), la molécula de ATP se ubica entre las dos subunidades como se esperaba después de su movimiento primario hacia el bolsillo de unión. En ese estado de unión débil, se espera que un ATP recién acoplado se haya puesto en contacto con la ATPasa, pero aún no haya inducido cambios conformacionales. Nuestras simulaciones son consistentes con esta expectativa. Además, vemos que los contactos se forman principalmente entre ATP y Mg2+, y entre Mg2+ y el bolsillo de unión.
En discusión :
La importancia de β-Lys-162, β-Arg-189 y α-Arg-373, por ejemplo, estaba relacionada con su formación de enlaces de hidrógeno con ATP. En nuestras simulaciones, estos residuos forman los enlaces de hidrógeno más fuertes y los últimos en romperse con los oxígenos de γ-fosfato. Además, α-Arg-373 forma un enlace de hidrógeno con uno de los oxígenos α-fosfato, actuando como una fuerza de restricción para el ATP durante el movimiento del bucle P y, por lo tanto, facilita la migración de los oxígenos α-fosfato a lo largo del P. -círculo.
Ebbinghaus
De: Uniprot
La ATP sintasa de la membrana mitocondrial (F1F0 ATP sintasa o Complejo V) produce ATP a partir de ADP en presencia de un gradiente de protones a través de la membrana que es generado por complejos de transporte de electrones de la cadena respiratoria. Las ATPasas de tipo F constan de dos dominios estructurales, F1, que contiene el núcleo catalítico extramembranoso, y F0, que contiene el canal de protones de la membrana, unidos entre sí por un tallo central y un tallo periférico. Durante la catálisis, la síntesis de ATP en el dominio catalítico de F1 se acopla mediante un mecanismo rotatorio de las subunidades del tallo central a la translocación de protones. Las subunidades alfa y beta forman el núcleo catalítico en F1. Rotación del tallo central contra el alpha3beta3 circundantesubunidades conduce a la hidrólisis de ATP en tres sitios catalíticos separados en las subunidades beta. La subunidad alfa no tiene los sitios catalíticos de unión a ATP de alta afinidad.
De: InterPro
Hay un sitio de unión al sustrato en cada una de las subunidades alfa y beta, los de las subunidades beta son catalíticos, mientras que los de las subunidades alfa son reguladores. La subunidad alfa contiene un dominio de unión a nucleótidos no catalítico específico de adenina altamente conservado, con una secuencia de aminoácidos conservada de Gly-XXXX-Gly-Lys. Las subunidades alfa y beta forman un cilindro que se une al tallo central. Las subunidades alfa/beta experimentan una secuencia de cambios conformacionales que conducen a la formación de ATP a partir de ADP , que son inducidos por la rotación de la subunidad gamma, impulsada por el movimiento de protones a través de la subunidad C del complejo F0 [PMID: 12745923] .
Fuentes:
maxim kuleshov
Las subunidades α y β tienen un pliegue similar, como cabría esperar por su similitud de secuencia. Todas las subunidades α están unidas al análogo de ATP AMP-PNP, y las tres subunidades adoptan conformaciones muy similares. Sin embargo, las tres subunidades β se encuentran en tres estados unidos a nucleótidos: el primero, denominado βTP, tiene AMP-PNP en el sitio catalítico (FIG. 3c); el segundo (βDP) tiene ADP; y el tercero (βE) no tiene nucleótido unido (FIG. 3c-e). Por lo tanto, la estructura nativa de la F1 parece una instantánea del motor rotativo en funcionamiento, con tres cámaras de reacción que representan el momento justo después del escape y la admisión (βΕ), el encendido (βDP) y la compresión (βTP) (CUADRO 2). La parte inferior de la estructura en espiral asimétrica ligeramente arqueada de la subunidad γ se desplaza hacia la βE, lo que obliga al dominio carboxi-terminal de esta subunidad β a oscilar ~30° hacia abajo. De este modo,
Yoshida, M., Muneyuki, E. y Hisabori, T. (2001). ATP sintasa: un maravilloso motor rotatorio de la célula. Reseñas de la naturaleza. Biología celular molecular, 2(9), 669–77. http://doi.org/10.1038/35089509
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