¿Cuál es el significado de la cisteína en una secuencia de proteínas?

¿Cuál es la importancia de cisteína-cisteína en la secuencia de aminoácidos? ¿Qué puedo inferir si obtengo un alto porcentaje de C de una secuencia de proteínas?

Respuestas (2)

¿Qué puedo inferir si obtengo un alto porcentaje de C de una secuencia de proteínas?

Una estructura altamente estable que probablemente se encuentra en el espacio extracelular.


La cisteína puede formar un enlace disulfuro con otra cisteína. La cisteína se puede encontrar como una cisteína solitaria, pero a menudo se combina con otra cisteína en la estructura terciaria para formar estos enlaces.

Los enlaces disulfuro juegan un papel importante en el plegamiento y la estabilidad de las proteínas (60 kcal/mol en comparación con alrededor de 1 y 5 kcal/mol para un enlace de hidrógeno dependiendo del entorno). Sin embargo, en particular, los enlaces disulfuro de cisteína generalmente solo se usan en proteínas secretadas extracelulares, ya que son inestables en el citoplasma.

Como ejemplo, tome la estructura 2ksk. Observe cómo las cisteínas que están distantes en la secuencia mantienen unida la estructura. Si ve cisteínas en una secuencia, ¡espere un plegamiento interesante!

La caricatura va de azul a rojo, mientras que las cisteínas se muestran con barras y los enlaces SS están en amarillo.

ingrese la descripción de la imagen aquí

Nota al margen, están anotados como SSBONDen el PDB.

La cisteína es uno de los dos aminoácidos que contienen azufre, pero mucho más importante que el otro (metionina) debido a su grupo sulfhidrilo o tiol reactivo (-SH). Dicho grupo sulfhidrilo no puede ser sustituido o reemplazado por ningún otro aminoácido. La importancia de estos grupos radica en el hecho de que participan en la formación de enlaces disulfuro, el enlace cruzado más importante en la estructura terciaria y cuaternaria de las proteínas. siendo la metionina más hidrófoba que la cisteína y estéricamente grande, actúa de forma menos reactiva y no participa en la formación de disulfuro. La cisteína se puede oxidar fácilmente (plegamiento oxidativo) para formar cistina (dos cisteínas unidas por enlace disulfuro) a través de enlaces entre cadenas e intracadenas. El enlace es covalente y agrega estabilidad a la estructura general de la proteína en comparación con el enlace H (enlace disulfuro de energía - 60 kcal/mol, Enlace H - 1-5 kcal/mol dependiendo del entorno). Por lo tanto, la energía requerida para romper los enlaces disulfuro es demasiado alta que otros enlaces covalentes. Por lo tanto, cuanto mayor sea el número de enlaces disulfuro que tenga una proteína, mayor será su estabilidad.