Dimerización de inmunoglobulina G

Me gustaría conocer los determinantes específicos para la formación de dímeros de IgG. Tengo entendido que el tallo del anticuerpo es un homodímero de dos cadenas pesadas, unidas covalentemente a través de dos puentes disulfuro llamados región bisagra. ¿Hay alguna asociación entre la región constante? Mi lectura sugeriría que no, pero no he encontrado una referencia específica como tal.

¿Te refieres a disulfuros que unen regiones constantes?
No, por supuesto, cada dominio similar a inmunoglobulina tiene un disulfuro intramolecular (que estabiliza la conformación de sándwich beta). Me refiero a entre dos moléculas de cadena pesada.

Respuestas (1)

Para las IgG1 y 4 humanas, los únicos enlaces disulfuro entre cadenas pesadas son los dos en la región bisagra. IgG2 tiene 4 disulfuros en la bisagra e IgG3 tiene 11:

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Hay disulfuros dentro de la cadena pesada en la región Fc y, por supuesto, hay enlaces no covalentes entre las dos cadenas pesadas (así como las cadenas ligeras) para mantener la estructura, pero aparte de la región bisagra, el único otro enlace entre cadenas los disulfuros se encuentran entre pesados ​​y livianos.

Aquí hay una revisión interesante de la formación y estructura de enlaces disulfuro clásicos (determinados en la década de 1960) y no clásicos (descubiertos más recientemente) en IgG humanas.

¿Cuál es la naturaleza de los enlaces de hidrógeno/enlace no covalente entre dos cadenas pesadas? ¿Se agregan naturalmente en la célula?
¿Qué entiendes por naturaleza? Estos enlaces se forman en la célula, eso sí, durante el ensamblaje del anticuerpo.
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