¿Cuáles son algunos datos físicos útiles de una proteína?

Haré una lista, por longitud de onda y luego 'otros'. Esta es solo la lista de técnicas más comunes. Estaría aquí toda la semana si tratara de obtener todas las solicitudes. Los científicos son astutos y siempre están inventando cosas.

Mediciones derivadas de proteínas electromagnéticas:

• Espectroscopía de RMN (radio): puede detectar las variaciones estructurales en los aminoácidos individuales, lo que permite modelar una estructura de proteína con la dinámica de la cadena peptídica.
• Espectroscopia IR: puede analizar las vibraciones de enlace. Se utiliza principalmente para observar fracciones no peptídicas y cofactores de la proteína como el hemo en la hemoglobina, por ejemplo.
• Espectroscopia RAMAN - también una espectroscopia IR, pero que puede buscar cualidades dinámicas de las vibraciones interatómicas. Al igual que IR, esto se usa generalmente con cofactores y no con la proteína, que se parece mucho a la mayor parte de un péptido.
• Espectroscopia UV/visible: en el extremo inferior, examine el comportamiento o la concentración de los cromóforos asociados con la proteína. utilizado para cinética - estudio de enzimas en el acto de catálisis. En el extremo superior también se puede usar para cosas como observar la transducción de energía de fotones en sistemas fotosintéticos y cosas como esta. El péptido en sí no tiene absorción visible, pero las moléculas coloreadas a menudo se usan como sonda para observar el péptido en acción, como el plegamiento.
  FRET es una técnica que puede medir qué tan separadas están dos etiquetas de colores: se etiquetan dos puntos separados de una proteína y se obtiene una medida de distancia.
• Dicroísmo circular UV. las cadenas laterales aromáticas de Phe, Trp, Tyr, His, etc. se absorben en la radiación ultravioleta y se observa directamente que siguen plegándose algunas veces. El dicroísmo circular busca diferencias en la absorción de la luz polarizada circularmente derecha e izquierda y puede mostrar una estructura secundaria.
• Radiografía. La dispersión de proteínas en solución puede medir el llamado 'radio de giro' que perfila la forma general de la proteína. La dispersión de rayos X de los cristales 2D y 3D puede revelar la estructura molecular de la proteína.

Otros:

• Calorimetría. Mediante el seguimiento de la capacidad calorífica/calor emitido/captado por una proteína, se puede medir su estado de plegamiento, unión y otras características estructurales de una muestra de proteína.
• Espectroscopía de masas: generalmente, esto solo mide si una proteína está presente, fragmentándola y midiendo la masa de los fragmentos. útil para mezclas de muchas proteínas (como una célula viva).
• Secuenciación de péptidos: como Mass Spec, pero a menudo se usa cuando solo hay una proteína en una muestra pura.

Hay mucho más, solo depende de dónde quieras cortar la lista. Esperemos que este sea un buen comienzo.

Toda la información sobre una proteína, bioquímica o funcional, está codificada en su estructura, que son primaria (secuencia de aminoácidos (AA)), secundaria (hélice alfa o lámina plegada beta), terciaria (estructura 3D general de un solo péptido) y cuaternaria (estructura general en 3D de una proteína compuesta de múltiples péptidos que se unen entre sí a través de varios enlaces diferentes) estructuras ( http://en.wikipedia.org/wiki/Protein_structure ).

Obviamente, el determinante clave para todas estas estructuras es la secuencia AA de una proteína, ya que determina la propiedad bioquímica de una proteína así como su función (p. ej., residuos enzimáticos y sitios activos, dominios funcionales, motivos, si es postraduccionalmente modificado o no por fosforilación y si eso provoca su activación o inactivación a través de cambios conformacionales o su interacción con otras proteínas, etc.).