¿Cuál es el modelo correcto para la complementariedad enzima-sustrato?

Esto es cierto para todas las uniones de proteínas, así como para el caso especial de la interacción enzima-sustrato:

Varias proteínas son más dinámicas que otras: algunas tienen solo una o dos conformaciones generales y, por lo demás, son relativamente implásticas. Un ejemplo sería un receptor de tirosina quinasa como Kit (o CD117, o Receptor del factor de crecimiento de células madre del mastocito, como quiera llamarlo), que tiene una estructura muy estable y se une a sus sustratos de manera segura.

Otros, por ejemplo, p53 (que no es una enzima), tienen mucha más placiticidad estructural, incluso hasta el punto de estar mayormente desordenados cuando no están unidos. Tienden a ser aglutinantes de ajuste inducido (de otras proteínas, no de sustratos catalíticos) y, a menudo, aprovechan eso para unirse a una gama más amplia de posibles objetivos que las proteínas de bloqueo y clave.

El punto es que es un continuo entre el bloqueo y la llave <-----> ajuste inducido en lugar de clases discretas en las que puede clasificar las proteínas.

Ambos modelos son verdaderos dependiendo de cómo enmarques los mecanismos de catálisis. Como menciona @Blues, las proteínas son muy dinámicas. De esa manera, una proteína adoptará tanto el estado activo no unido que se muestra en el modelo de ajuste inducido como la forma complementaria que se muestra en el modelo de cerradura y llave.

(disculpas ya que esta es la única cifra que pude encontrar para explicar este concepto). Usando la descripción anterior, el modelo de ajuste inducido (E) cambiará su estructura al modelo E S. En el modelo de cerradura y llave, el estado E será equivalente al estado E S. De acuerdo con la siguiente figura, esto implicaría que el estado E S siempre existe, pero como tiene unas pocas kcal más de energía libre, el estado rara vez se ve. Termodinámicamente, esto significa que el "bloqueo" siempre existe pero es una configuración inestable. Cuando el sustrato se agrega al sistema, estabilizará la cerradura y termodinámicamente favorecerá un estado E S.

Para resumir, el modelo de ajuste inducido es una buena explicación de cómo las enzimas se transforman en un estado activo, pero dependiendo de cómo enmarques el mecanismo, siempre verás un modelo de llave de bloqueo (al menos según mi profesor de enzimología). Desafortunadamente, la mayoría de los libros de texto de bioquímica continúan enseñando usando el modelo de ajuste inducido, ya que es un concepto mucho más fácil de entender para la mayoría de los estudiantes universitarios; y la comprensión de los graduados de primer año de la termodinámica estadística.

El modelo de ajuste inducido se usa de manera más apropiada para comprender los mecanismos de la especificidad del sustrato. Como insinuó su profesor, las enzimas realizarán su función en el mecanismo de la llave de bloqueo. Esto es cierto para muchas serina proteasas que realizan exactamente la misma reacción. Sin embargo, la especificidad del sustrato se puede incorporar al desestabilizar el complejo E*S, que en gran medida tiene que ver con el estado E.