¿Cuál es el sitio activo (no el sitio de unión al metal) de la tirosinasa y otras monooxigenasas/oxidorreductasas?

En https://www.uniprot.org/uniprot/P07524 , la tirosinasa se muestra como una monofenol monooxigenasa. Sin embargo, la base de datos de UniProt solo muestra un sitio de unión de metal (cobre), cuando se supone que hay un sitio activo real que realiza las reacciones, que no sea el sitio de unión de metal. ¿Hay alguna pista para encontrar el sitio activo de reacción real para una monooxigenasa? Incluya las fuentes, si las hay.

Su pregunta es un poco baja en la información. ¿Es esta la proteína exacta en la que estás trabajando? El sitio web de uniprot dice que toda la información se infiere de la homología, ¿verificó las proteínas homólogas? ¿Comprobó si hay más información disponible para proteínas estrechamente relacionadas?

Respuestas (1)

La tirosinasa utiliza dos iones de cobre como cofactores. El sitio de unión al cobre es el sitio activo de la enzima.


El sitio activo de la estructura cristalina de la tirosinasa de Streptomyces sp. (Código PDB: 3AWT ) se muestra a continuación. Tenga en cuenta los dos iones de cobre (coordinados por los residuos de aminoácidos de histidina del sitio activo) y un átomo de oxígeno (de una molécula de agua) unidos a los iones de cobre:ingrese la descripción de la imagen aquí


Matoba et al. (2011) J Biol Chem 34: 30219-30231 .

La estructura cristalina empapada en Cu(II) de la tirosinasa... posee dos iones de cobre en su centro catalítico.