Leí sobre la regulación del ciclo de Calvin por la tiorredoxina, que activa enzimas clave esencialmente convirtiendo enlaces disulfuro en enzimas inactivas en sulfhidrilos. Otro mecanismo regulador es el control del pH. Las enzimas trabajan a un pH ligeramente alcalino que se establece tan pronto como las reacciones luminosas establecen el gradiente de protones. Pero estos dos mecanismos no son contradictorios: a pH alcalino, los sulfhidrilos
Los grupos, al ser ácidos, se disociarán cediendo un protón y serán más estables en la forma disociada.
En general, no entiendo cómo el pH decidirá qué biocompuestos se disociarán en protones o hidroxilos.
Su pregunta combina dos eventos separables, un proceso redox y una disociación ácido-base.
La interconversión entre disulfuros y sulfhidrilos libres es una reacción redox, gobernada por el potencial redox del entorno. La importancia del potencial redox para el equilibrio -SS- <> -SH se ilustra por la diferencia entre el citosol y la luz del retículo endoplásmico (RE). El citosol se está reduciendo y, por lo tanto, prevalecen los tioles libres (por lo general, no hay enlaces disulfuro en las proteínas citosólicas), mientras que la luz del RE se está oxidando y se promueve la formación de disulfuros en las proteínas secretadas. Los potenciales redox de los dos compartimentos se establecen principalmente por la relación entre el glutatión oxidado y el glutatión reducido.
El grupo tiol en los residuos de cisteína de las proteínas normalmente tiene un pKa de alrededor de 7, por lo que tendrá cierto carácter ácido a pH ligeramente alcalino, disociándose para formar un grupo tiolato. Sin embargo, esto no promueve la reformación de disulfuros y, en cualquier caso, si es importante que una proteína tenga un tiol no disociado, entonces el entorno del residuo de cisteína específico puede adaptarse para aumentar su pKa . Tenga en cuenta, sin embargo, que también es posible que la forma de tiolato sea compatible con (o incluso necesaria para) la función de la enzima.