Por lo que sé, la función principal de los glóbulos rojos (GR) es el transporte de hemoglobina. Entonces, ¿por qué necesitamos células repletas de hemoglobina? ¿Por qué no puede viajar libremente en el torrente sanguíneo?
Mis propios pensamientos fueron:
1) Tener hemoglobina empaquetada en las células significa que puede liberarse donde más se necesita. Por ejemplo, cuando hacemos ejercicio, nuestros músculos necesitan más oxígeno, por lo que más eritrocitos liberan su oxígeno en el tejido muscular.
2) El diámetro de un capilar es mucho mayor que el diámetro de una sola molécula de proteína, pero comparable al diámetro de una célula. Entonces, cuando las células viajan a través de un capilar, todas ellas están cerca de sus paredes. Sin embargo, cuando las moléculas libres viajan a través de él, algunas de ellas están cerca de las paredes, mientras que otras están en el "medio". Supuse que los que están en el "medio" no pueden intercambiar oxígeno con los tejidos circundantes. Entonces, los glóbulos rojos hacen que el intercambio de gases sea más efectivo.
¿Crees que algo de esto tiene sentido? ¿Por qué en realidad existen los glóbulos rojos?
Cualquier idea o recomendación de libro sería muy apreciada :)
Las moléculas de hemoglobina utilizadas para fabricar estos productos no están contenidas en la membrana de los glóbulos rojos y, cuando se liberan en la vasculatura, estas moléculas eliminan rápidamente el óxido nítrico. Esto puede provocar vasoconstricción sistémica, disminución del flujo sanguíneo, aumento de la liberación de mediadores proinflamatorios y vasoconstrictores potentes. y una pérdida de la inactivación plaquetaria,17-20 creando condiciones que pueden conducir a una trombosis vascular del corazón u otros órganos. Recientemente se ha demostrado en modelos preclínicos que este mecanismo es responsable de la lesión durante los estados hemolíticos, en los que también se libera hemoglobina a la circulación21.
A diferencia de la hemoglobina natural, los sustitutos de la sangre a base de hemoglobina libres de células (HBBS) fabricados pueden modificarse químicamente para minimizar teóricamente tales toxicidades. Se ha postulado que la reticulación, la polimerización o la pegilación de la hemoglobina crearán moléculas de HBBS más grandes y estables, lo que evitará la extravasación y, por lo tanto, conducirá a una reducción de las toxicidades relacionadas con la captación de óxido nítrico. Al menos 1 fabricante también ha aumentado químicamente la afinidad de su HBBS por el oxígeno (menor P50, la presión parcial de oxígeno requerida para una saturación de hemoglobina del 50 %) para disminuir la transferencia de oxígeno de las arteriolas y, por lo tanto, eliminar potencialmente los efectos cardiovasculares adversos.
Entonces, la hemoglobina libre de células es tóxica. Como puede ver, esta toxicidad también se puede reducir de otras maneras, por lo que parece que hay una presión evolutiva en la dirección de tener células sanguíneas, tal vez sea más simple de esta manera. Para responder a la otra pregunta, creo que puede haber HGB libre en la sangre cuando las células sanguíneas se deshacen debido a una infección, por ejemplo, malaria, etc.
La hemólisis en el paludismo por P. falciparum provoca la inhibición del NO por la hemoglobina libre de células y puede exacerbar la disfunción endotelial, la expresión del receptor de adhesión y la alteración de la perfusión tisular. Los tratamientos que aumentan la biodisponibilidad de NO pueden tener potencial como terapias complementarias en MS
Por cierto. Estoy de acuerdo con rhill45, también creo que es más fácil regular el intercambio de O2 y CO2 si tiene un tipo de celda especializada, por lo que podría tener fines de regulación. También puede tener propósitos de reciclaje, porque es difícil distinguir entre HGB viejo (dañado) y nuevo cuando están en forma libre de células. Este problema probablemente se puede resolver destruyendo solo la hemoglobina glicosilada, pero supongo que es mucho más fácil filtrar los glóbulos rojos viejos en el bazo...
En el proceso de maduración, un pronormoblasto basófilo se convierte de una célula con un núcleo grande y un volumen de 900 fL a un disco enucleado con un volumen de 95 fL. En la etapa de reticulocito, la célula ha extruido su núcleo, pero aún es capaz de producir hemoglobina.
Otras fuentes afirman lo mismo, con la extensión de que este período dura poco tiempo, porque la célula pronto pierde su ARNm y deja de producir HGB. Entonces, de acuerdo con estos artículos, los glóbulos rojos crean los HGB en las primeras etapas de su vida. (No encontré un artículo científico real sobre esto, pero puedo aceptar esta teoría).
Según Chris, esta toxicidad es solo un mecanismo de protección, así que profundicé más.
La virulencia bacteriana aumenta mucho con el hierro de libre disponibilidad, como el de la transferrina completamente saturada o la hemoglobina libre. Después de un trauma, una caída en el Eh y el pH del tejido debido a la isquemia, más los poderes reductores de las bacterias, pueden hacer que el hierro de la transferrina esté libremente disponible y abolir las propiedades bactericidas de los fluidos tisulares con resultados desastrosos para el huésped. El oxígeno hiperbárico es una posible medida terapéutica que podría restaurar los sistemas bactericidas normales en los tejidos infectados al elevar el Eh y el pH.
El hierro se encuentra en el centro de una batalla por los recursos nutricionales entre los organismos superiores y sus patógenos microbianos. El estado de hierro del huésped humano afecta la patogenicidad de numerosas infecciones, incluidas la malaria, el VIH-1 y la tuberculosis.
Entonces, los glóbulos rojos protegen el hierro contra los patógenos microbianos, ese es su papel clave. Creo que todos los demás problemas relacionados, como la regulación de la liberación de O2, la toxicidad de HGB libre, el reciclaje de HGB, etc. también pueden resolverse con HGB libre, por lo que lo más probable es que la protección del hierro sea la presión evolutiva para almacenar HGB en las células sanguíneas en lugar de dejarlo. estar en la sangre en forma libre de células. Es curioso que todos los libros se equivoquen y afirmen que transportar oxígeno es la función más importante de este tipo de células, mientras que no mencionan nada sobre la protección del hierro... :-)
Esta es una pregunta bien formulada. Hay más razones que las siguientes, pero la más evidente es la producción de hemoglobina y su transporte. El eritrocito es una célula cuya estructura es óptima para su función: la producción y transporte de hemoglobina.
Carece de núcleo y orgánulos para que pueda dedicar casi el 100% de su energía a la producción de hemoglobina. Tiene esta forma de disco bicóncavo para aumentar su área de superficie aumentando así la exposición de la hemoglobina al oxígeno y al CO2.
Es una celda pequeña y flexible que les permite maniobrar fácilmente los capilares (donde trabajan).
Debido a que es anuclear, tiene una vida útil corta, pero la eritropoyetina los produce y regula rápidamente.
Para que los tejidos reciban oxígeno y se deshagan del dióxido de carbono, es necesario que haya una transferencia y un movimiento ordenados de la hemoglobina de los tejidos a los pulmones y de un lado a otro. Sin este ciclo de hemoglobina en el eritrocito, la proteína se movería más en el cuerpo a través de medios de difusión. Esto no promovería la segregación requerida de oxihemoglobina en los tejidos y carbaminohemaglobina en los pulmones.
Consulte cualquier edición de Anatomy and Physiology de Marieb. Todas las ediciones tienen un capítulo completo relacionado con el tema.
Esta no es una respuesta a la pregunta, sino comentarios tangenciales que pueden ser útiles para ver el problema (y demasiado largos para un comentario). Primero, para una pregunta como esta, es útil buscar otras soluciones para el mismo problema. Por ejemplo, la segunda molécula más común para el transporte de oxígeno es la hemocianina , que no está unida a las células, sino que está directamente suspendida en la hemolinfa ("sangre" de artrópodos/moluscos). Por lo tanto, los tipos de células especializadas para el transporte de oxígeno no son una necesidad para un transporte de oxígeno eficiente en organismos bastante avanzados. Entonces tu pregunta; " ¿Por qué necesitamos células repletas de hemoglobina? ¿Por qué no puede viajar libremente en el torrente sanguíneo? ", Si bien es cierto para los humanos y otros vertebrados, no lo es para el transporte de oxígeno en todos los animales "complejos".
En segundo lugar, si bien parece haber buenas razones por las que la hemoglobina se une a los glóbulos rojos, al menos debería considerar la idea de que la causa de la hemoglobina unida a los glóbulos rojos en los vertebrados es una contingencia evolutiva (es decir, un evento histórico aleatorio). La evolución siempre está restringida por la historia evolutiva previa, y la razón por la que todos los vertebrados (+ varios otros organismos) comparten hemoglobina unida a glóbulos rojos puede ser simplemente que comparten un ancestro común. Esto no significa que carezca de ventajas, pero también significa que podría ser engañoso buscar el motivo de la hemoglobina unida a glóbulos rojos en una especie en particular. Para obtener algunos antecedentes sobre las contingencias evolutivas y muchas referencias útiles en la introducción, así como un experimento interesante para probar las contingencias, puede consultarBlount et al. (2008) (parte del proyecto de evolución experimental a largo plazo de Lenski ).
Recuerdo haber asistido a una conferencia de química que mencionaba esto (la conferencia era sobre transfusión de sangre en general).
Las razones principales son:
1) La hemoglobina es tóxica para el cuerpo humano: la Hb en los glóbulos rojos es un tetrámero, pero en el plasma se divide en dos dímeros --> toxicidad en los riñones. La Hb necesita modificación por entrecruzamiento o recombinación. Wikipedia afirma que se trata de necrosis tubular aguda.
2) Hb en plamsa disminuye la presión osmótica
3) La hemoglobina elimina el NO de las paredes de los vasos causando vasoconstricción, encogimiento de los vasos. --> este fue el enfoque principal de la clase de química; se habló mucho sobre los radicales libres y esas cosas, pero lamentablemente he olvidado los detalles
También busqué un poco en la web y algunas personas (una respuesta de Yahoo) confirman la respuesta de rhill45.
Creo que buscar productos de transfusión de sangre fallidos (la gente ha intentado transfundir Hb directamente) será de gran ayuda.
supermejor
anongoodnurse