La succinato deshidrogenasa se une a la membrana mitocondrial interna. Sin embargo, todas las demás enzimas del ciclo de Krebs se encuentran dentro de la matriz de las mitocondrias.
En los sistemas biológicos, a menudo existe una relación entre las propiedades estructurales y la función. Por ejemplo, dos enzimas que funcionan secuencialmente en una vía metabólica a veces se mantienen muy próximas entre sí por un andamiaje (p. ej., en la síntesis de ácidos grasos). ¿Existe una razón bioquímica similar por la que la succinato deshidrogenasa se une a la membrana mitocondrial interna, en lugar de disolverse en el espacio mitocondrial?
La razón detrás de esto radica en las propiedades de FAD+. A diferencia de NAD+, FAD+ no puede difundirse libremente dentro de la mitocondria, es una parte integral de la membrana mitocondrial interna. Su forma reducida FADH2 aporta electrones directamente a ETC.
La succinato deshidrogenasa también se conoce como Complejo II en la cadena de transporte de electrones.
Aunque los libros de texto a menudo muestran que Complex II toma FADH 2 como sustrato, esto es un poco engañoso. El succinato es el sustrato, cuya oxidación facilita la reducción de un cofactor FAD, que ya está unido al Complejo II. El FADH 2 resultante se oxida luego para reducir la ubiquinona y alimentar con electrones al Complejo III.
Esta es una imagen bastante buena que explica la cadena de transporte de electrones.
tormentas