Podría estar muy equivocado, pero creo que recuerdo haber aprendido que la proteína quinasa C tiene algunos efectos cuando se activa por una vía y otros efectos cuando se activa por otra. ¿Como sucedió esto? ¿Se fosforila de manera diferente o qué?
Probablemente recuerde correctamente, al menos en parte. La parte que falta es que la proteína quinasa C no es solo una enzima, sino quizás una docena de isoformas diferentes que se dividen en tres clases diferentes, que difieren, entre otras cosas, en sus requisitos para la activación (por ejemplo, si requieren iones de calcio además de diacilglicerol). En teoría, sería posible que la proteína quinasa C activada por una vía tuviera efectos diferentes de los activados por otra si las diferentes isoformas involucradas tuvieran propiedades diferentes. De hecho, esto se ha sugerido, aunque ha sido difícil de establecer experimentalmente.
Las siguientes dos revisiones que tratan sobre esto tienen alrededor de 20 años, pero pueden permitir un acceso general más fácil (y son más fáciles de leer):
Dekker, LV y Parker, PJ (1994) Trends in Biochemical Sciences vol 19 pp 73–77.
Jaken, S. (1996) Opinión actual sobre biología celular, vol. 8, págs. 168–173.
La siguiente cita del resumen de un artículo de revisión más reciente y extenso (Steinberg, SF [2008] Physiol. Review. vol. 88 pp. 1341–1378) puede ser pertinente:
"Cada vez hay más pruebas de que las isoformas individuales de PKC cumplen funciones únicas (y en algunos casos opuestas) en las células, al menos en parte como resultado de patrones de compartimentación subcelular específicos de isoformas, interacciones proteína-proteína y modificaciones postraduccionales que influyen en la actividad catalítica. función."
Otra característica de la proteína quinasa C es relevante para esta pregunta. La mayoría de las otras proteínas quinasas (que tienden a no tener múltiples isoformas) tienen una especificidad de sustrato más o menos restringida determinada por residuos de un tipo particular en posiciones particulares con respecto al residuo objetivo de fosforilación (Ser, Thr o Tyr). Esto limita las proteínas sobre las que actúan las quinasas a objetivos específicos. Por el contrario, la proteína quinasa C puede fosforilar residuos diana en una amplia variedad de contextos. El modelo actual (arriba) permite que la especificidad de la proteína quinasa C para las proteínas objetivo se obtenga de una manera diferente: por las proteínas específicas a las que se une cada isoforma activada, es decir, por interacción proteína-proteína en lugar del contexto del sitio objetivo.
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