¿Cómo rotan las proteínas transportadoras/transportadoras durante la difusión facilitada?

"¿Cómo rotan las proteínas transportadoras/portadoras durante la difusión facilitada?"

ellos no La explicación en el PDF que vinculaste...

La figura 11.1 muestra una molécula extracelular unida a la proteína transportadora; la proteína de transporte luego gira y libera la molécula dentro de la célula.

... es una simplificación excesiva, por decir lo menos (simplemente podría decir que esto es completamente incorrecto). Lo que realmente sucede es mucho más complejo.

Lo llamamos cambio conformacional .

Según Alberts, Molecular Biology of the Cell (2002):

Cada tipo de proteína transportadora tiene uno o más sitios de unión específicos para su soluto (sustrato). Transfiere el soluto a través de la bicapa lipídica al sufrir cambios conformacionales reversibles que exponen alternativamente el sitio de unión del soluto primero en un lado de la membrana y luego en el otro. (énfasis mío)

Esta es una imagen que explica mucho mejor el proceso, del mismo capítulo en Alberts (la leyenda proporciona una explicación detallada):

^{Figura 11-11 Modelo del mecanismo de acción molecular de la lactosa permeasa bacteriana (A) Vista desde el citosol de la disposición propuesta de las 12 hélices transmembrana predichas en la membrana. Los bucles que conectan las hélices a ambos lados de la membrana se omiten para mayor claridad. Un ácido glutámico en la hélice X se une a H+, y los aminoácidos aportados por las hélices IV y V se unen a la lactosa. (B) Durante un ciclo de transporte, el transportador cambia entre dos estados conformacionales: en uno, los sitios de unión de H+ y lactosa son accesibles al espacio extracelular (1 y 2); en el otro, están expuestos al citosol (3 y 4).}

Así, como puedes ver, tenemos estados conformacionales: uno de ellos expone el sitio de unión al espacio extracelular, mientras que el otro expone el sitio de unión al citosol. Al igual que sucede cuando una enzima cambia de conformación, los cambios 3D en la estructura de la proteína son bastante pequeños y sus regiones hidrofóbicas se mantienen en el mismo lugar en ambos estados.

Fuente: Alberts, B., Johnson, A. y Lewis, J. (2002). Biología molecular de la célula. 1ra ed. Nueva York: Garland Science. .