de este papel
Sin embargo, en base a la fuerte interacción entre NusA y RNAP, proponemos que la actividad chaperona de NusA podría proporcionar una protección más directa y concentrada para RNAP bajo estrés, es decir, NusA podría actuar simultáneamente como un protector latente de RNAP durante la elongación y terminación de la transcripción .
Por "protección" los autores quieren decir que en presencia de NusA, algunas proteínas son menos propensas a la agregación después del choque térmico. "Protección", en general, también podría referirse a la estabilización, es decir, la reducción de las tasas de degradación de la proteína.
Para detectar la influencia de NusA en la agregación inducida por calor, utilizamos lactato deshidrogenasa (LDH). LDH se incubó a 48°C en ausencia o presencia de NusA. Como se muestra en la Fig. 2b, la LDH se agregó lentamente a 48 ° C sin la protección de NusA. Sin embargo, cuando este experimento se realizó en presencia de NusA, la agregación se redujo visiblemente. Estos resultados sugieren que NusA también protege a las proteínas desplegadas de la agregación irreversible durante el estrés térmico.
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En E. coli, RpoA y RpoB, los componentes principales de RNAP, son propensos a la agregación bajo estrés por calor in vivo. Se informó que interactúan con GroEL y DnaK, principalmente para la protección contra la agregación o replegamiento en un estado no nativo 48,49 . Sin embargo, en base a la fuerte interacción entre NusA y RNAP, proponemos que la actividad chaperona de NusA podría proporcionar una protección más directa y concentrada para RNAP bajo estrés, es decir, NusA podría actuar simultáneamente como un protector latente de RNAP durante la elongación y terminación de la transcripción.