¿Cómo, a nivel físico, el ATP confiere energía?

Por lo general, en biología (y siendo ATP, lo más probable es que sea biología), es una de dos cosas.

El gamma-fosfato (el tercero, el más alejado de la adenosina) es muy inestable, lo que significa que el enlace fosfoanhídrido es fácil de romper. La célula "permite" que se rompa, pero solo a costa de mover el fosfato a alguna otra molécula, como serina, glicerol, fructosa o lo que sea. Esta fosforilación crea un enlace con menor energía que el fosfoanhídrido, por lo que se favorece en general. Imagine la personificación: el fosfato gamma odia estar unido a cualquier cosa, pero odia más estar unido a un ADP.

Alternativamente, si la hidrólisis de ATP se acopla a través de una enzima, generalmente se realiza a través del almacenamiento transitorio de la energía en la conformación de proteínas. Una enzima se une al ATP, lo que hace que la estructura de la proteína se "doble" o se ajuste alrededor del ATP. Esto pone mucha tensión (energía = A) en la proteína que se compensa con la estabilización de la unión del ATP (energía = B). Esta cepa puede hacer que se abra una superficie enzimática en la proteína, lo que requiere mucha energía (energía = C). La superficie puede catalizar alguna reacción (X+Y->Z en tu ejemplo) que cuesta algo de energía (energía = D). La finalización de esa reacción altera el sitio catalítico de la enzima a algo nuevo y de mayor energía (energía = E), que puede aliviarse mediante la escisión del ATP (-7,3 kcal/mol). Por desgracia, ADP y P no encajan bien en ese sitio de la enzima, por lo que flotan, restaurar esa superficie original de unión de ATP a su estado original. Siempre que A>B>C>D>E>-7.3, el ciclo continuará hasta que se agote el ATP o no tenga más Z para hacer.

Escribir "ciclo de catálisis enzimática ATP" da algunos ejemplos. Aquí hay algunos:
ADN girasa
ciclo actina-miosina

Las reacciones químicas se basan en colisiones, pero solo aquellas con la cantidad correcta de energía y la orientación adecuada las dan lugar. Si solo uno de estos parámetros se desvía lo suficiente, los reactivos simplemente rebotarán. Dentro de una célula, es probable que ocurran colisiones entre los reactivos, ya que es probable que una molécula colisione con su enzima en un segundo, [1, p. 6] pero no en las orientaciones correctas. Las enzimas a través de una afinidad moderada con los reactivos, los colocan en las orientaciones correctas.

Ahora bien, ¿de dónde viene la energía? La "tormenta" molecular de moléculas de agua alrededor tiene bastante energía cinética, pero como las colisiones con ellas vienen de todas las direcciones, generalmente se cancelan entre sí. Cuando el ATP se hidroliza, se liberan alrededor de 0,36 eV de energía (5,8·10^-20 J),[2] y las moléculas que lo rodean vibran . Supongo que esto se debe a que una vez que se rompe el enlace químico, la fuerza repulsivaentre el ADP y el fosfato es muy fuerte a una distancia tan corta, empujando violentamente cualquier molécula que encuentren en su camino. La cantidad de energía liberada tiene 14 veces la energía cinética promedio de las moléculas que la rodean, por lo que es el equivalente a calentar localmente una molécula a 3900 ºC.[2] Naturalmente, si la hidrólisis ocurre dentro de una enzima, vibra como loca e induce un cambio conformacional. Si la enzima tiene reactivos unidos, es probable que colisionen con la cantidad correcta de energía.

Curiosamente, la tormenta molecular es lo suficientemente potente a 150 ºC como para descomponer el ATP. Esta es la razón por la que los científicos no esperan encontrar ningún hipertermófilo que viva a temperaturas tan cálidas. Actualmente, el arqueón Pyrolobus fumarii ostenta el récord, pudiendo sobrevivir hasta los 122 ºC, pero su temperatura óptima es de 113 ºC y “muere congelado” a temperaturas inferiores a los 90 ºC [Wikipedia].

[1] Goodsell, D. " La Maquinaria de la Vida ". 2ª edición. Springer . 2009.

[2] Hoffmann, P. " Life's Ratchet: Cómo las máquinas moleculares extraen el orden del caos " Libros básicos . 2012.

La investigación de los constituyentes cuánticos en la transferencia de energía ADP da esta página que describe la reacción de ATP con cierta geometría, además de la transferencia eléctrica/de protones de las muchas reacciones que consumen mucha energía, como las células como el proceso de alargamiento de la rueda de ardilla de la molécula de filamento de actina F:

https://pubs.rsc.org/-/content/articlelanding/2016/cp/c6cp01364c/unauth#!divAbstract

Esta página describe la longitud y reconstitución de la actina F usando ADP: https://m.phys.org/news/2014-09-scientists-uncover-clues-atp-mystery.html

Vídeo simulación de cinta de correr con actina: https://m.youtube.com/watch?v=VVgXDW_8O4U

Dos hebras paralelas de actina F deben girar 166 grados para unirse correctamente. Esto crea la estructura de doble hélice de los microfilamentos que se encuentran en el citoesqueleto. ATP está bien descrito en wiki en ese nivel.

Parece implicar que hay un diferencial de carga eléctrica "estática/magnética" que rodea las moléculas de actina y se transfiere en el minúsculo medio H2O que las atrae, las rota y las une.

El diferencial eléctrico de actina se describe como heterogéneo con los puentes salinos circundantes y la protonacióndeprotonación, según esta investigación general: https://www.google.com/amp/s/www.researchgate.net/figure/The-charge-distribution-on -la-superficie-de-actina-F-es-altamente-heterogénea-que-lleva-a_fig5_7090136/amp

Intentaré sintetizar algunos artículos cuánticos de ese tipo para una secuencia coherente de eventos, tendré que hacer una pausa porque estoy escribiendo en un teléfono.

Aquí hay información sobre la alineación de H2O que involucra una visión diferente de ATP: https://www.google.com/amp/s/phys.org/news/2017-03-atp-hydrolysis-energy-large-scale-hybrid .amperio