Muchas fuentes me dicen que los glóbulos rojos contienen una cantidad de enzimas y que cumplen múltiples funciones, desde mantener la estructura y la elasticidad de la pared del corpúsculo hasta prevenir la oxidación del hierro (ferroso) en la hemoglobina al estado férrico +3.
Pero lo que ninguno de ellos dice es qué problemas (si los hay) surgen cuando el hierro se oxida. De ahí la pregunta, ¿por qué evitar el estado férrico?
Todavía soy un estudiante de secundaria y, por lo que he aprendido, cuanto mayor es el estado de oxidación del catión, mayor es su poder de polarización (Reglas de Fajan), por lo tanto, más fuerte es el enlace. Entonces, ¿el hierro en el estado férrico no podría unirse mejor al oxígeno, y no es eso deseable? (¿O la liberación de oxígeno a los tejidos va a ser problemática?)
Si el estado férrico es deseable, entonces ¿por qué los glóbulos rojos tienen mecanismos (las enzimas mencionadas anteriormente) para evitar la oxidación del estado ferroso al estado férrico?
¡Gracias!
P. "¿Qué problemas (si los hay) surgen cuando se oxida el hierro?"
R. La hemoglobina se convertirá en metahemoglobina que no puede unirse al oxígeno.
Para citar el artículo sobre Metahemoglobina en Wikipedia:
La metahemoglobina (inglés: metahemoglobina) (pronunciada "met-hemoglobina") es una forma de la metaloproteína hemoglobina que transporta oxígeno, en la que el hierro en el grupo hemo está en el estado Fe 3+ (férrico), no el Fe 2+ ( ferroso) de hemoglobina normal. La metahemoglobina no puede unirse al oxígeno, a diferencia de la oxihemoglobina. Es de color marrón chocolate azulado. En la sangre humana, normalmente se produce espontáneamente una pequeña cantidad de metahemoglobina, pero cuando está presente en exceso, la sangre se vuelve anormalmente de color marrón azulado oscuro. La enzima metahemoglobina reductasa (diaforasa I) dependiente de NADH es responsable de convertir la metahemoglobina nuevamente en hemoglobina.
La pregunta también dice:
“…cuanto mayor sea el estado de oxidación del catión, mayor será su poder de polarización… por lo tanto, más fuerte será el enlace. Así que el hierro en el estado férrico no podría unirse mejor al oxígeno…”
que se puede transformar en:
“¿Por qué la metahemoglobina no puede unirse al oxígeno?”
La respuesta es químicamente bastante compleja, pero una cosa que debe tener en cuenta es que en la hemoglobina (y la mioglobina) el oxígeno Fe(II) tiene cinco coordenadas (como se muestra en el diagrama a continuación, donde el Fe es negro) y se une al oxígeno en el sexta posición (a la derecha).
En términos simples, el cambio electrónico en la oxidación a Fe(III) provoca un cambio en la geometría de la bolsa de hemo de tal manera que el oxígeno ya no puede unirse (aunque ahora el agua sí). Esta página elabora el punto, sin proporcionar una respuesta química completa.
Nota al pie: Fe(II) o Fe 2+ ?
Algunos lectores pueden preguntarse por qué me he referido al estado ferroso de Fe en hemo como Fe (II) y no Fe 2+ (que usa la entrada de Wikipedia). Esto es para evitar implicar que hay una carga general de 2+ en los grupos hemo en la hemoglobina y la mioglobina. La inspección de la estructura del hemo (arriba) mostrará que la formación de dos enlaces covalentes a los nitrógenos de imidazol ha dejado al hemo con una carga neta cero.
qué problemas (si los hay) surgen cuando se oxida el hierro: Nada.
Es parte del trabajo de transferencia :) La hemoglobina de los glóbulos rojos es responsable de la transferencia de oxígeno a través de los vasos sanguíneos de todo el cuerpo y las moléculas de oxígeno se unen al grupo hemo (Fe) de la proteína de hemoglobina. De hecho, la forma física especial de esta molécula que es ferrosa (Fe2+) le permite transferir moléculas de oxígeno. Cuando una molécula de oxígeno se une a la hemoglobina, se transfiere temporalmente a la forma férrica (Fe3+). Entonces, cuando una hemoglobina se oxida a la forma férrica, no habrá lugar para que el oxígeno se una.
En pocas palabras: la hemoglobina es el transportador de oxígeno en el cuerpo. El oxígeno se une al hierro en estado ferroso en la molécula de hemoglobina. La hemoglobina toma O2 de los pulmones y lo transporta a los tejidos periféricos para sus necesidades respiratorias.
Es cierto que, de acuerdo con las reglas del enlace químico, el oxígeno formaría un enlace más fuerte con el férrico que con el ferroso. Y esto sin duda sería deseable si solo tuviéramos que considerar el consumo de oxígeno. El oxígeno cargado en la hemoglobina también necesita descargarse en los tejidos para su uso, lo que sería difícil con el hierro férrico. Por lo tanto, la oxihemoblogina (Hb[Fe2+]+O2) transporta oxígeno, mientras que la metahemoglobina, la hemoglobina oxidada, no lo hace. Es bastante malo para nuestro cuerpo tener más de su nivel habitual, es decir, el 1% de la hemoglobina total. Y los eritrocitos (RBC) tienen mecanismos para regular lo mismo. Espero que esto ayude.
Porque los glóbulos rojos contienen ciertas enzimas que previenen la oxidación de hierro a férrico. Otra razón es que el hierro solo es capaz de unir oxígeno y no el hierro férrico. Es por eso que el hierro está presente en forma de hierro y no en forma férrica.
David
David