¿Cuáles son los diferentes tipos de hélices en las estructuras secundarias de proteínas y en qué se diferencian?

Esta página de DSSP deja en claro que:

Hélice-3 = 3-10 hélice

Hélice-5 = π-hélice

La hélice α se describe en todos los libros de texto de bioquímica y ampliamente en la web. Tiene 3,6 residuos por vuelta helicoidal y tiene 13 átomos en el anillo formado por el enlace de hidrógeno, por lo que también puede denominarse hélice 3,6-13.

La hélice 3-10 es menos común que la hélice α, pero todavía está muy extendida. Por analogía con la nomenclatura alternativa recién descrita para la hélice α, tiene 3 residuos por giro helicoidal en un anillo de 10 átomos.

La hélice π es aún menos común. Es una hélice más ancha con 4,6 residuos por vuelta.

Se puede encontrar una comparación de los tres en este artículo de proteopedia , del cual he tomado la ilustración a continuación.

También existe la triple hélice de colágeno , pero es específica del colágeno, mientras que las otras son ejemplos generales de estructuras secundarias que se encuentran en muchas proteínas.

Nomenclatura estándar

No existe tal cosa como un "nombre científico completo" en esta área de la biología molecular. Los nombres tienden a estandarizarse por acuerdo no oficial cuando la ambigüedad se convierte en un problema. Las hélices distintas de la hélice α no son muy conocidas, pero los términos hélice 3-10 y hélice π son ciertamente más comunes que Hélice-3 y Hélice-5, lo que sospecho que puede haber sido una conveniencia computacional. Sin embargo, una búsqueda en Internet indica que, para las revistas científicas, generalmente se prefiere 3 ₁₀ -helix a 3-10 helix o 3(10)-helix, estas últimas tal vez reflejen el trabajo en un entorno de texto sin formato o las limitaciones de HTML o de procesamiento de textos de los escritores. .